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AMYLASE

1. INTRODUCTION효소는 생물학적 촉매이고 생체 내에서 일어나는 화학 반응에 관여하여 반응 속도를 촉진시킨다. 하지만 자신은 변화되지 않는다.거의 모든 효소는 단백질이다.어떤 효소에 의하여 촉매 작용을 받는 화학 반응식을 표현하면 아래와 같다.{A enzyme B이때 A를 효소의 기질(Substrate), B를 생성물(Product)이라 부른다. 이와 같은 반응은 효소가 존재하지 않아도 일어날 수 있다. 효소는 반응 속도론적으로만 영향을 미칠 뿐 열역학적으로 영향을 미치지 못한다. 즉, 효소는 열역학적으로 불리한 반응을 유리하게 하는 것이 아니라 대단히 안정한 계(system)에 있는 반응을 빨리 진행하도록 한다. 효소는 활성화 에너지를 낮게 하므로 촉매기능을 나타내게 된다. 효소의 결합으로써 전이상태에너지가 효소 없이 일어나는 반응에 비하여 낮은 새로운 반응 경로를 만들게 된다. 따라서 주어진 온도에서 활성화 에너지 장벽을 극복하고 반응이 진행할 수 있는 충분한 에너지를 가진 분자의 수가 증가되어 반응 속도가 증가된다.이러한 기능을 하는 효소 중에서 amylase에 대해서 알아보자.amylase는 포도당의 polymer인 전분을 가수 분해하는 효소이다. 전분의 분해는 짧은 사슬의 polymer인 dextran을 만들고 그 다음 이당류인 maltose,최후에는 포도당으로 분해된다. 전분에 관여하는 효소로는 α-amylase, β-amylase, gluco-amylase 등이 있다. 먼저 α-amylase는 α-1,4 glycosidic 결합을 가수분해하는 효소이며 기질의 내부를 절단하는 endo-enzyme이다. 많은 세균이나 곰팡이로부터 분비되어 amylase는 유리당을 만들고 반면에 전분액화 amylase는 전분을 분해하나 유리당을 만들지 못한다. α-amylase 는 주로 식물에서 생성하며 B. polymyxa, B. meyaterium 등에 의해 생산된다. 적용기작은 전분의 비환원 말단에서 maltose unit로 절단된다.Gluco-amylalucose를 만든다. 작용 최적 pH는 4.0-4.5로 산성에 안정하다.효소 활성에 영향을 미치는 인자에는 기질농도 (substrate concentration) pH, 온도, 효소저해 (enzyme inhibition), Allosteric enzyme, 효소 특이성(enzyme specificity)이 있다.효소 분석은 단순히 효소에 의해 촉매 작용을받는 반응의 초기속도를 측정하는 변화에 따라측정한다. 이와 같은 측정이 효소분석에 사용되기 위해서는 효소 반응이 측정하는 시간범위 내에서 선형이어야 하고 반응속도가 들어 있는 효소의 양에 비례하여야 한다. 효소 활성의 단위는(μ) 매 분당 반응하는 기질 혹은 생성되는 생성물의 μmole로써 정의된다. 1기질 농도(substrate concentration)효소 반응의 속도는 일반 화학 반응이 속도에서처럼 시간에 따른 기질 혹은 생성물의 농도의 변화로써 나타낸다. 반응 속도론은 초기지질 농도에 의존한다. 옆의 그림은 하나의 기질이 하나의 생성물로 바뀌는 하나의 단순한효소반응에 대한 아래의 식에 근거하고있다. k1 k3E + S ⇔ ES ⇒ E + Pk2이 식은 단순히 효소 (E)와 기질(S)이 가역적인 방법으로 반응하여 중간 생성물인 효소-기질 복합체 (ES)를 생성하고 이는 분해되어 생성물(P)과 자유효소(E)를 생성함을 나타낸다. 그리고 이 식은 또 효소는 기질에 비하여 대단히 적은 량이 존재하고 역반응 즉 E와 P가 반응하여 ES를 생성하는 것은 무시될 수 잇다는 가정 하에 이루어진 것이다.낮은 기질 농도에서 [S]의 증가는 E+S 평형을 바른쪽 방향이 유리하도록 할 것이고 따라서 속도는 증가할 것이다. 그러나 효소가 기질로 포화될 때는 기질과 반응하지 않은 자유 상태의 효소는 존재하지 않으므로 이제는 [S]를 증가시켜도 반응의 속도는 증가하지 못한다. 이 점에서 측정되는 속도는 일정해진다. 즉 [S]에 대하여 영차 반응 속도론이 된다. 기질의 농도에 대한 효소 반응의 속도를 나타낸 식을 Mwchaelis) or V = Vmax[S]/(Km+[S])여기서 V는 효소 반응이 속도, Vmax는 충분한 기질 농도에서의 최대속도,[S]는 용액중의 기질의 농도, Km은 Micaelis constant이다. 만약 효소 반응의 Km을 실험적으로 결정하기 위하여 최대 속도를 구하고자 한다면 이는 쉬운 일이 아니다. 왜냐하면 실제로 반응 속도가 최대 속도에 도달했을 때를 결정하는 것은 어려운 일이기 때문이다. 이 문제는 Mwchaelis-Menten equation을 직선을 만드는 식으로 재정리하여 쉽게 해결하였다.1/V = Km+[S]/Vmax[S] = (Km/Vmax)×(1/[S])+1/Vmax2pH와 온도의 영향효소 활성은 항상 pH 의존성이다. 극한 pH에서는 단백질의 변성과 아울러 효소 활성이 상실된다. 만약 대단히 높은 혹은 낮은 pH가 아닌 경우에도 활성이 변화가 있다면 이는 효소내의 작용기 혹은 기질의 이온화에 기인한 것일 수도 있다.효소 활성을 pH에 대하여 도시하면 종 모양(bell shaped)곡선을 흔히 볼 수 있다. 특정한 pH에서 효소의 활성이 최대값을 가지게 되는데 이것을 최적 pH(optimum pH)라 한다. 많은 효소가 살아있는 세포의 상태인 pH7 부근엣 가장 효율적으로 작용한다. 이와 같은 효소 활성의 pH 의존성 때문에 호소 반응은 향상 완충용액 내에서만 행해야 한다. 모든 화학 반응에서처럼 효소 반응의 속도도 온도의 증가와 함께 속도의 증가한다. 많은 생물학적 반응에서도 반응온도 100C 증가는 반응 속도를 약 두배 증가시킨다. 이와 같이 효소 반응이 온도의 증가와 함께 속도의 증가를 보이나 효소에 있어서는 단백질을 열변성 시켜서 활성을 잃어버리게 하여 반응 속도를 감소시키기 시작하는 온도가 있다. 특정한 온도 범위 안에서 실제 반응 속도가 최대가 되는데 이 온도를 그 효소의 최적온도 (optimum temperature)라 한다. 효소에 따라서 열변성 시키는 온도가 각각 크게 다를 경우가 많으나 효소분석은 일반적으로 300내지 370Cwater, tray, iodine, 0.5% starch, Nacl, 0.1M pH7.0 Kpo4, buffer, slide glass, 침, 스포이드3. Method1. 침액 2ml과 58ml의 pH7.0 Kpo4 buffer를 섞는다.2. 0.5% starch 3ml, 0.1M Kpo4 pH7.0 5ml, 1% Nacl 1ml과 위에서 준비한 amylase 1ml를 섞는다. 반응 시간 결정3. 반응 시간을 0, 1, 3, 5, 10, 15분후 1ml씩 취해 iodine reation을 시킨다.4. 1에서 준비한 amylase를 5ml를 취해서 0, 30초, 1분, 2분, 5분 동안 끓는 물에 중탕후 0.5% starch 3ml, o.1M Kpo4 pH 7.0 5ml, 1% Nacl 1ml을 섞 은 후에 1ml씩 취해 iodine reaction을 시킨다.5. 0.1M Kpo4 buffer 5ml pH 5.0, 6.0, 6.5, 7.0, 8.0, 9.0으로 달리하여 0.5% starch 3ml, 1% Nacl 1ml, amylase 1ml을 섞어 iodine reaction을 시킨다.6. 2번과 같은 반응 상온에서, 40C(in ice)에서 실시한다.7. 0.5% starch 3ml, 0.1M Kpo4 pH 7.0 5ml, 1% Nacl 1ml과 amylase의 농도 를 2d, 5d, 10d, 20d, 50d, 100d로 희석후 iodine reaction 시킨다.8. 0.1M Kpo4 pH 7.0 5ml, 1% Nacl 1ml, amylase 1ml에 starch의 농도를 0.5% 2d, 5d, 10d, 20d, 50d, 100d로 희석후 iodine reaction 시킨다. (반응 시간 반드시 표시)4. RESULT3번.{시간(분)013510색벽돌색갈색노란색맑은노랑맑은노랑4번.{시간(분)013510색고동색고동색연한갈색연한보라색보라색침전물연한갈색침전연한갈색침전5번.{pH5.06.06.57.08.09.0색연한갈색연한갈색보라색연한갈색보라색보라색6번.{온도40mylase0.1ml0.1ml0.1m0.05ml0.05ml0.05mlBuffer0.1ml0.4ml0.9ml0.95ml2.45ml4.95ml{농도(d)2d5d10d20d50d100d색노란색노란색노란색노란색노란색갈색침전물청색침전8번. (3분 경과후){농도(d)2d5d10d20d50d100dStarch0.05ml0.2ml0.1m0.05ml0.02ml0.01mlBuffer0.5ml0.8ml0.9ml0.95ml0.98ml0.99ml{농도(d)2d5d10d20d50d100d색진한보라색고동색갈색연한갈색연한갈색연한갈색침전물검은색5. DISCUSSION이번 실험은 침액에 있는 Amylase를 이용한 촉매 반응에 대해 알아보았다. amylase는 포도당의 polymer인 전분을 가수 분해하는 효소이다. amylase가 starch를 분해하는 시간을 알아보았는데 여기에 있어 amylase를 끓여 보기도 하고 pH를 달리하기도 하고 상온과 영하의 비교, amylase농도에 따른 반응 마지막으로 starch농도에 따른 반응 등을 하였다.처음 실험을 하기 위해서 침액과 buffer를 이용해서 효소를 만들었다. 그리고 위에서 만든 효소와 더불어 주요기질을 만들었다. 그 다음으로 amylase가 어느 정도의 시간에서 반응하는가를 알아보았다. amylase의 starch분해는 α-1,4 bond를 가진 amylase가 α-1,4 bond를 잘라서 starch를 분해한다.시간에 따른 amylase의 starch분해에서 1분과 3분 사이가 각각 갈색, 노란색으로 변화를 볼 수 있었다. 그 결과로 분해 시간을 3분으로 잡았다. 이 실험의 근거로는 iodine을 첨가하여 색깔 변화로 확인할 수 있다.결과는starch + iodine = 보라색amylase + iodine = 색깔 변화 없슴(진한 갈색)이다.4번 실험에서는 amylase를 끓는 물에 중탕 후 주어진 시간으로 알아보았는데 색이 1분에서 묽어 젓다가 다시 2분 후부터 다시 색이 보라색으로 짙어졌다. 이는 amylase를 끓임으로써 효소 같다.

공학/기술| 2011.12.14| 7페이지| 1,000원| 조회(146)

생명과학, amylase, 침액, 효소 활성, 효소의 기질, 효소 반응 속도, 촉매..

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Proteomics 2 - 이차원 전기영동과 clinical proteomics

Sample preparationSolubility, size, charge, isoelectric pointNo universal method due to the diverse nature of samples.Essential to minimize protein modifications.ProteaseSaltSample Preparation -Tissue sampleBreak up the tissue while it is still frozen or at liquid nitrogen.Pestle, Mortar, HomogenizerIn cells, washed in phosphate-buffered saline (PBS) and solubilized in sample bufferUltracentrifugation-DNA, RNA 제거

공학/기술| 2011.09.01| 17페이지| 1,000원| 조회(317)

전기영동, Proteomics, Electrophoresis, 이차원, Path..

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chapter3&4

Chater 5. Amino acids and proteins5.1. Amino acidspolypeptide : amino acids polymeroligopeptide : 2~10 개의 amino acids1) α-amino acid structureH O┃ ?H3N+━C━C━O- carboxyl group (짝염기 형태)amino group ┃(짝산형태) R α-carbon (assymmetric, chiral carbon)pH 7 일때 COOH는 COO?로 NH2 는 NH3+로 된다.∴하나의 분자가 산,염기의 성질을 동시에 가지고 있다.→amphoteric molecule→ Zvoitter ion2) physiological function1. chemical messengersneurotransmitters, Hormone2. N-containing molecule 의 precurssornucleotide , nucleic acid , heme , chlorophyll3. Metabolic intermediates.3) Amino Acids classification5.2. 펩티드?glutathione : tripeptideGSH (reduced)r-Glu-Cys-Glyr-Glu-Cys-GlyGSSG (oxidized):산화되는 세포를 보호한다.ex) RBC 세포내에서 H2O2는 Hb內의 철을Fe3+로 산화 시킨다. → methemoglobin※ 이는 O2 와 결합 않는다.GSH는 H2O2를 환원시켜 metHb의 생성을 억제.2GSH + H2O2 → GSSG + 2HO?Oxytocin 과 Vasopressinhypothalmus 에서 생성 뇌하수체 후엽에 저장.Oxytocin : 자궁수축으로 분만유도. 유방근육 수축.Vasopressin : 혈압조절. 신장에서 수분흡수조절.?Opioid peptide : enkephalinbrain, nerue system에서 발견pain control5.3 protein1. enzyme2. structural protein3. Muscle Contraction and Mobility4. Defense (Immune)5. Regulatory and Receptor proteins6. Transport and storage proteins※ 기능에 따른 분류protein 모양에 따라1. fibrous protein2. globular proteinprotein 성분에 따라1. simple protein2. conjugated proteinsimple protein + nonprotein componentapoprotein prosthetic group┖─────────┚holo protein보결분자란 성질에 따라1. glycoprotein2. lipoprotein3. metaloprotein4. phosphoprotein5. heme protein5.3.1. protein structure - native conformationfour level (※fig)1. primary structure: seguence of amino acid residues in protein2. Secondaly structure: Localized regions of the primary structurefold into regular, repeating structure,such as α-helix or β-sheet3. tertiary structure: 2차구조를 이루는 peptide 가 상호작용하여compact globular unit 로 된 구조4. guaternary structure: the association of two or morepolypeptide chains to form a multisubunitsprotein molecule2) secondary structure① α-helix fig 5-16? righr-handed helix? NH 와 COOH 사이에 H-bond 형성? 회전할 수 있는 φ 와 φ각도는 제한.∴ glycin 은 너무 작아 α-helix 형성 못함prolin 은 자체가 ring 을 갖고 있어 회전을 방해.glutamate, aspartate 과 같은 charge 띤것tryptophan 과 같은 거대 R group 을 갖는a.a도 α-helix 형성 못함.② β-pleated sheet fig 5-17? coil 이 아니라 펼쳐진 구조.? NH 와 인접한 COOH group 사이에서 H-bond 형성? 평형과 역평형나란한 수소 결합 → 보다 안정됨③ super secondary structure fig 5-183) tertiary structure특징① folding 에 의해 멀리 떨어진 a.a 들이 가까운 거리에위치할 수 있다.② folding을 함으로써 구상단백질은 compact 하다.이 과정을 수행하는 동안 단백질 내부의 물분자는제거되고 nonpolar group 은 내부에 polar group들은외부로 위치하게 된다.③ 큰 구상단백질 (200 a.a 이상) 은 domain 이라 부르는compact units 를 가지고 있다. fig 5.19.ion or molecule 의 결합 부위.? 3차 구조를 안정화 시키는 force. fig 5-20① hydrophobic interaction소수성 group 끼리 매우 밀접하게 붙어있다.② electrostatic interaction반대 charge 의 ion group 에서 형성.※ Salt bridge③ hydrogen bond④ covalent bonddisulfide bridge단백질 합성 후 혹은 합성되는 동안 단백질 구조가변하는 경우 화학 반응이 일어나는데 이때 형성된다.※ posttranslational modificationdisulfide bond 는 extracellular protein 에서 발견.외부환경은 pH 변화, 염농도 변화가 급격하다.4) Quaternary structuresubunit : 단백질을 구성하고 각각의 polypeptide chain.oligomer : 동일한 subunit 를 갖는 multisubunit protein.protomer : 하나 혹은 그 이상의 subunit 로 구성.dimer , tetramer 등multisubunit protein 이 흔한 이유.① 합성시 효율적② repair 용이③ function regulation 편리5) Loss of protein structure? denaturation : native conformation 의 변화.ex) bovine pancreatic ribonuclease※ renaturation? 단백질 변성의 조건① 강산 or 강알칼리② organic solvent③ detergent④ reducing agent⑤ salt concentrationsalting 'out'salting 'in'⑥ heavy metal ions⑦ temp.⑧ mechanical stress

공학/기술| 2011.09.01| 7페이지| 1,000원| 조회(92)

Protein, 펩티드, Amino acids

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chapter_2[1]._물

Chapter.2 물: 생화학반응의 용매2.1 물의 구조와 특성1)물 분자의 극성과 수소결합(그림참조)물분자는 산소와 수소사이에 극성공유결합을 이루고 있다. 이러한 결합은 산소와 수소사이의 전기 음성도 차이 때문이다. 물의 극성공유결 합으로 인해 물분자의 산소 부분은 부분적인 음전하를 띄게 되고 반대 로 수소는 부분적인 양전하가 존재 하게 되어 극성분자가 된다. 이러 한 물분자는 다른 물분자의 반대 전하를 서로 끌어 당기게 되므로 물 분자 사이에 수소결합을 형성하게 된다. 물의 수소결합으로 인해 다른 액체와는 다른 물만의 특별한 성질을 갖게 된다.쌍극자(dipole): 양전하 말단과 음전하 말단을 모두 가지고 있는 결합2) 물의 용매 특성물분자는 크기가 작고 극성을 갖고 있어 훌륭한 용매가 될 수 있다.이온성 화합물이나 극성 잔기들을 잘 녹일 수 있다.극성(polar)=친수성(hydrophilic)비극성(nonpolar)=소수성(hydrophobic)친양쪽성(amphipathic):한분자내에 극성부분과 비극성 부분을 동시에 가지는 물질로 이들은 수용액내에서 Micelle을 형성2.2 수소결합:비공유결합으로 전기적 인력에 의하여 생긴다.dipole-dipole 결합의 특별한 경우*수소가 O, N, F와 같은 전기 음성도가 큰 원자와 공유 결합 할 때극성 결합을 하므로 약간의 ‘+’ charge를 띤다.이 양전하가 다른 전기음성도가 큰 원자의 비공유전자쌍과 상호작용1) 물의 열 특성비열과 기화열이 매우 높다. 그 이유는 물 분자간의 강한 상호작용(즉, 수소결합) 때문이다.비열: 어떤 물질의 온도를 어느 정도 올리는데 필요한 열에너지.비열이 높다는 것은 외부열에너지 변화에 대해 액체의 온도 변화 가 작다는 것이며 이는 식물체의 온도 변동을 완충시키는 역할을 한다기화열: 일정한 온도에서 액체상태의 분자들을 떼어내어 기체상태로 바 꾸는데 필요한 에너지. 25oC에서 물의 기화열은 44kJ/mol로 다른 액체보다 높다.2)물의 응집력과 부착력응집력: 물분자 사이의 상호 인력, 수소 결합으로 인해 야기됨부착력: 물분자가 다른 고체물질에 끌어 당겨지는 현상표면장력: 공기와 물의 경계면을 최소화하려는 현상인장력: 연속적인 물기둥이 끊어지지 않고 견딜 수 있는 단위면적당최대의 힘.2.3 산과 염기(acid and base)산: hydrogen ion(H+) donor 수소양이온 공여자염기:hydrogen ion (H+) acceptor 수소양이온 수용자HA H+ + A-(weak acid) (conjugate Base)약산 짝염기3CH3COOH H+ + CH3COO-산의 강도: 산이 물에서 해리될 때 방출되는 수소이온의 양산해리 상수: 산의 강도를 나타내는 값 Ka 라고 부른다Ka 값이 클수록 강산이 된다.Ka =[H+] [A-] / [HA]* pKa = -log10KapKa 값이 작을 수록 강산이 된다.2.4 pH물의 산-염기 특성순수한 물의 농도는 1000g/ 18=55.5M물의 이온 곱 상수(KW)산도의 측정: 약산의 Ka를 산과 짝염기를 포함한 용액의 pH와 관련시키는 관계식

공학/기술| 2011.09.01| 3페이지| 1,000원| 조회(132)

수소결합, 물의 구조, 물 분자

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Proteomics 1 - 프로테오믹스란

PROTEOMICSDepartment of Biotechnology, Daegu University“The Set of PROTEins Coded and Expressed by a GenOEM” Marc Wilkins생체 내에서 어느 정도의 단백질이 발현되는가?대장균 E.coli 유전자를 구성하는 DNA 의 총수-대략4,200만개 단백질: 최소 5,000개 이상 합성 인간 유전자를 구성하는 DNA 의 총수- 최소한 30억 쌍 단백질: 약 8만개 이상 합성 alternative splicing (선택적 스플라이싱) 약 40~50만개 post-translational modification (번역후 변형) 약 200만개 이상왜 직접적인 단백질 분석이 필요한가?Alternative splicing의 예 전립선(prostate) 특이적 항원 (PSA)은 LM과 동일한 신호전달 펩티드를 선택적인 전사체 형성 과정을 통하여 공유한다.유전자를 대상으로 하는 연구 범위Genomics (유전체학)- 세포 내 존재하는 유전정보 물질들, 예로 DNA, RNA 등과 관련된 부분을 연구하는 분야. (유전정보의 수집, 체계적 분석, 발굴) RNA 분석을 통한 단백질 발현 연구 예) antisense DNA (or RNA), RNAi (RNA간섭) 효과-antisense oligomers 세포주기에서 특정 단백질 생합성이나 DNA 복제기에 관여하는 효소들의 생합성을 정지 시킬 수 있다. 세포사멸 유도, 항암제 연구에 널리 이용RNA 연구의 문제점: (1) 전사와 발현의 차이가 기인되어 세포 내 존재하는 mRNA 양이 단백질 발현량과 정량적으로 정확하게 일치하지 않음. (2) 미량의 mRNA 가 존재하는 경우 실험을 통하여 규명할 수 있는 검출 수준에 미치지를 못함. (3) mRNA 에 의해 encoding 된 단백질 발현 자체만으로는 그 단백질의 활성 및 구조적 변형에 대한 연구가 어려움. Proteomics는 왜 중요한가? 세포 기능을 이해하기 위해서 궁극적으로 어떤 단백질들이 목적하는 기능에 관여하며 이들이 서로 어떻게 상호 작용하는지에 대한 해답을 얻어야 한다. 질병 등과 관련되어 이들 단백질이 언제 어디서 잘못된 역할을 수행하는지와 세포 내 다른 단백질, 리간드, 생리활성 물질들과의 간섭작용 등에 대한 보다 명확한 해답을 얻을 수 있다. Genomics와 Proteomics는 어떻게 다른가? 유전자의 변화, 유전자가 생산하는 단백질들, 세포주기의 변화 등은 단백질 수준에서 이해가 필요. 한 유전자로부터 전사, 번역을 거쳐 생성된 단백질의 기능은 세포특성, 조직, 시간, 그리고 조절인자들에 따라 변하기 때문에 이것을 생리적 변화에 따라 분석하는 도구와 방법론이 필요.Proteomics 연구의 목표 및 연구 방향Proteomics 연구의 궁극적인 목표 1) 일반적인 혹은 특정 기능을 가지는 단백질들의 발현을 종합적이고 정량적으로 측정하는 연구 2) 질병, 약물 투여, 생체반응작용 등에 의한 생물학적인 유동을 단백질들의 발현 양상 변화 및 유전자 부위와의 연관을 통한 규명 연구 3) 생체 안에 존재하는 유전자, mRNA 의 발현 양상 및 이를 통하여 발현된 단백질들의 post-translational modification (번역후 변형)과 질병 사이의 관련 메커니즘 규명 연구 4) 단백질-단백질, 단백질-리간드, 단백질-생리활성 분자 간의 상호작용 및 이들간 네트워크 분석을 통한 유전자, 단백질 및 질병 간의 연결고리 제공 Proteomics 의 연구 방향 1) 단백질만이 실제로 약물의 최종 작용 부위이고 게놈 데이터는 약물표적을 식별하는데 충분한 정보가 되지 못한다. 2) 유전자 발현에서 보이는 효과들은 단순히 단백질 수준에서 작용하는 약물효과에 대한 일부에 지나지 않기에 cDNA microarray를 이용한 유전자 발현분석은 단백질 수준에서의 약물효과를 반영하지 못한다. 3) 유전자 발현과 단백질 발현 간에는 항상 직접적인 관련성이 있는 것이 아니다. 4) 단백질-단백질 상호작용이야말로 세포 내 생물학적인 작용의 최종적인 작용기전이다.{nameOfApplication=Show}

공학/기술| 2011.09.01| 11페이지| 1,000원| 조회(191)

단백질, RNA, 유전자, 유전체학, Proteomics

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