*인* 스토어

*인*

개인

팔로워0 팔로우

소개

등록된 소개글이 없습니다.

전문분야 등록된 전문분야가 없습니다.

판매자 정보

학교정보

입력된 정보가 없습니다.

직장정보

입력된 정보가 없습니다.

자격증

입력된 정보가 없습니다.

판매지수

판매중 자료수

3개
전체 판매량

47개
최근 3개월 판매량

0개
자료후기 점수

평균B
자료문의 응답률

-

전체자료 3개

송과체 (Pineal Gland) 평가B괜찮아요

송과체 (Pineal Gland 松果腺 송과선 솔방울샘)① Pineal Gland의 구조● 솔방울샘은 원뿔(cone) 모양을 하며 사이뇌(diencephalon)의 천장 뒤쪽에 돌출한 정중앙의 구조물이다.● 솔방울샘은 길이가 5~8mm 정도이고 넓이는 3~5mm이며, 무게는 120mg 정도이다.● 간뇌(diencephalon)의 신경외배엽으로부터 유래된다.● 조직은 연령에 따라 변화가 심하다. 6~7 세까지 커지며, 그 후부터는 퇴행한다. 성인 송과체 내에는 다수의 뽕나무 열매 모양의 응고물이 있는데, 이를 뇌사라 하며, 유기성분을 기초로 하여 칼슘 및 마그네슘염으로 된 것이다. 노인이 되면 원형 또는 누에 모양의 유전분소체가 보인다.● 연질막으로 덮여 피막을 형성하며 사이막이 실질 속으로 들어가 솔방울샘을 불완전한 소엽으로 나뉘며, 혈관들은 결합조직 사이막을 따라 실질로 들어간다.● 솔방울샘은 칼슘인산염(calcium phosphate)과 탄산염(carnonate)의 응고물질을 함유한다, 유기바탕질(organic matrix)을 둘러싸는 동심원적 고리 모양으로 침작되어있음. 이러한 구조를 뇌모래(corpora arenacea, brain sand)라 한다. 형성 및 기능은 불명확하지만 빛이 주어지는 동안에는 증가하며 솔방울샘이 활발하게 분ㅂ하는 동안에는 감소한다.● 샘 실질세포는 주로 솔방울샘세포(pinealocytes)와 사이질세포(interstitial cells)로 구성.● 솔방우샘은 위목신경절(superior cervical ganglion)로부터의 신경절이후교감신경섬유(postganglionic sympathetic nerves)에 의해 신경지배를 받는다.② 솔방울샘세포(pinealocytes)● 약한 호염기성을 띠며 하나 혹은 두 개의 긴 돌기를 지님. 돌기의 말단은 팽대되어 모세혈관에 인접하거나 다른 실질세포와 인접해있다.● 하나의 큰 핵소체를 지닌다.● 세포질에는 무과립세포질그물(SER), 과립세포질그물(RER), 작은 골지복합체, 다수의 사립체 그리고 작은 분비세포들이 존재한다.● 세포뼈대(cytoskeleton)을 함유, 이는 미세관(microtubules) 미세섬유(microfilaments)그리고 둥근 소포성 성분에 둘러싸인 치밀세관구조(dense tubular structures)로 구성.이러한 특이적 구조를 연접리본(synaptic ribbons)라 하며, 밤주기(dark period)동안에 수가 증가하지만 기능이 밝혀지지 않았다.● 세로토닌과 멜라토닌(melatonin)을 분비.③ 사이질세포(interstitial cells)● 솔방울샘의 사이질세포는 별아교세포와 같은 역할을 하는 세포로 여겨진다.● 솔방울샘세포 사이사이에 흩어져 존재하며 사이놔와 연결되는 솔방울샘줄기(pineal stalk) 부분에 많이 분포한다.● 짙은 염색성을 보이는 길쭉한 핵과 잘 발달된 과립세포질그물을 가진다.● 이들의 긴 세포질돌기에는 중간미세섬유, 미세관, 그리고 미세섬유가 풍부하다.④ Pineal Gland의 기능● 세로토닌(serotonin)과 멜라토닌(melatonin)을 분비한다.● 밤주기(drak period)에 신경 종말에서 다량의 노르아드레날린(noradrenalin)이 방출되면 송과선 세포는 이것을 β 수용기에 수용하여 N-아세틸트랜스페라아제(NAT)의 활동을 현저하게 증강시킨다. 그 결과 암기에 다량의 멜라토닌이 합성되고 분비도 고조된다.● 솔방울샘에서의 호르몬 합성은 일간주기의 리듬을 보인다. 밤주기(drak period) 동안에는 증가하며 낮주기(light period) 동안에는 억제된다.● 멜라토닌은 혈관이 분포해 있는 결합조직 공간으로 분비되는 반면, 세로토닌은 연접이전축삭종말(presynaptic axon terminal)에 흡착된다.● 세로토닌(serotonin)혈액이 응고할 때 혈소판으로부터 혈청 속으로 방출되는 혈관수축작용을 하는 물질이며 그 화학구조는 5-하이드록시트리프타민이다. 최근 우울증, 또는 공황장애나 섭식 장애 등을 겪고 있는 사람들이 많아지고 있으며, 더 나아가 문제행동을 보이는 학생들, 폭행, 살인과 자살 소식들이 하루가 멀다 하고 들려오고 있다. 서로간의 구체적인 연관관계를 딱 집어 말하기 힘들어 보이지만, 이러한 현상들은 모두 세로토닌 신경과 깊은 관련이 있다.● 멜라토닌(melatonin)멜라토닌은 솔방울샘세포에 의해 트립토판으로부터 합성되고 야간에 분비된다. 멜라토닌은 뇌하수체의 성장호르몬 분비와 시상하부의 생식샘자극호르몬 분비를 억제한다. 멜라토닌은 졸음을 유도할 수 있기 때문에 일부 개인에서는 수면장애, 기분장애, 그리고 우울증의 치료에 사용한다.멜라토닌은 산화반응에 의해 형성된 자유라디칼(free radicals)을 제거함으로써, 중추신경계통을 보호하는 작용이 있다고 제시되어졌다. 또한 멜라토닌은 사람의 기분(moods)을 변화시킬 수도 있는데, 겨울철의 짧아진 낮시간 으로 인하여 우울증이 생길 수 있다. 밝은 인공조명에 노출시키면, 멜라토닌의 분비가 감소하여 우울증이 완화된다는 보고도 있다.⑤ Pineal Gland의 신비송과선은 뇌하수체와 같이 내분비선의 중요역할을 담당하고 있다는 것이 하나 둘 밝혀지고 있어 퇴행성 질환 연구나 노인학의 관문이 되다시피 하고 있다. 또한 혈압, 체온, 성장, 근육의 모터 기능, 생리적 재생산, 시스템, 잠버릇 습관과도 깊은 관계가 있다는 것이 밝혀지고 있다.세포 전자기 학자들은 이 송과선이 세포막 안팎을 드나드는 칼슘 대사와 세포질 호흡 그리고 면역 기구의 주체인 림프구 생산에 직결되어 있음을 발견하고 전자기파 증후군의 한 원인을 찾은 것으로 간주하고 있다. 뿐만 아니라 생명 공학자들은 DNA 합성에 이 송과선이 결정적 열쇠를 쥐고 있는 것으로 간주하기 시작했다. 생화학자들은 효소의 체내 활동과 카테콜라민 이란 신경 전달 호르몬 생산의 양대 기둥 가운데 한 기둥을 이 송과체가 담당하고 있는 것도 발견했다 한다.

의/약학| 2010.04.07| 4페이지| 1,500원| 조회(737)

생물학, 조직학, 송과체, Pineal Gland, 송과선, 송방울샘, 사이질세포

미리보기

닫기
단백질 합성의 4단계

1. 원핵생물에서의 단백질 합성① aminoacyl-tRNA의 형성(아미노산의 활성화)- aminoacyl-tRNA synthetase (aaRS)는 ATP를 이용하여 tRNA의 3' end (-CCAOH)에 존재하는 adenosine의 3'- (or 2'-) OH기에 대응하는 amino acid를 ester결합시킴- 각 amino acid를 tRNA (한 개 또는 복수 존재)에 연결시키는 aaRS는 단 하나임- aaRS의 기능1. 아미노산의 활성화: amino acid + ATP + aaRS → aminoacyl AMP-aaRS + PPi (이 과정을 Mg2+가 촉진)2. tRNA에 amino acid를 전이: aminoacyl AMP-aaRS + tRNA → aminoacyl tRNA + AMP + aaRS3. 잘못된 결합은 가수분해를 통하여 교정- 단백질합성에서 처음으로 만들어지는 것은 fMet-tRNAfMet이다.② 개시복합체initiation complex의 형성개시단계는 작은 리보솜 소단위체가 mRNA와 결합하는 과정이 포함되며, 이어서 첫 번째 코돈을 인식하는 특정한 개시자 아미노아실-tRNA(initiator aminoacyl-tRNA)가 결합한다. 첫 번째 코돈은 작은 소단위체가 걸쳐 있는 mRNA의 처음 30개 크기의 뉴클레오타이드 안에 종종 놓여 있다.- initiation factor :IF-1, IF-2, IF-3- 30S + IF-3 (30S와 50S의 결합방지, IF-1은 IF-3의 기능을 보조하는 것으로 추측)- 30S-IF-3 + mRNA : 30S-IF-3는 mRNA의 5‘ 시작부에 결합한 후, 3’으로 이동. 30S의 16S rRNA의 3‘ 부위와 mRNA의 start codon 바로위의 Shine-Dalgarno 배열과 결합 (start codon에 peptidyl-tRNA-binding site (P-site)가 위치하게 됨)- 30S + fMet-tRNAfMet (유일하게 30S와 결합가능한 tRNA) ; 이 과정은 IFS 형성 (ribosome의 P site에 tRNA가 존재)③ polypeptide chain의 신장신장(elongation) 단계는 처음부터 마지막에 이르는 모든 펩타이드 결합들이 합성되는 과정을 포함하고 있다. 신장되는 동안 리보솜은 mRNA를 따라 이동하고 그 메시지를 아미노산 서열로 번역하면서, mRNA와 결합된 상태를 유지한다. 이 과정은 연속적으로 아미노아실 tRNA가 코돈의 안내에 따라서 리보솜:mRNA복합체에 가해지고, 50S소단위체가 펩타이드 결합 형성을 촉매하며, 폴리펩타이드 사슬이 한꺼번에 아미노산이 하나씩 커지는 반복적인 순환과정을 통해 이루어진다.어느 순간이든 3개의 tRNA 분자들이 리보솜:mRNA복합체와 결합되어 있다. 각각의 tRNA 분자들은 별개의 자리에 놓여 있다. 수용체 자리(acceptor site, A자리)는 들어오는 아미노아실-tRNA가 부착되는 자리이다. 펩타이드 자리(peptidyl site, P자리)sms 성장 중인 폴리펩타이드 사슬을 운반하는 tRNA에 펩티딜-tRNA가 차지하고 있는 자리이다. 신장반응은 P자리에 있는 펩티딜-tRNA로부터 A자리에 있는 아미노아실-tRNA로 펩타이드 사슬을 전달하는 반응이다. 이런 전달은 아미노아실-tRNA의 α-아미노기를 펩티딜-tRNA의 α-카복실기에 공유결합을 통해 연결시켜 새로운 펩타이드 결합을 형성하면서 일어난다. 리보솜이 mRNA를 따라서 한 코돈을 더 이동함에 따라서, 길이가 더 길어진 새로운 펩티딜-tRNA는 이제 A자리에서 P자리로 이동한다. 이런 전좌(translocation)에 의해 빈 상태로 남게 된 A자리는 그 다음에 들어오는 아미노실-tRNA를 수용할 수 없다. 출구자리(exit site, E)는 펩티딜 전달반응을 통해 펩타이드 사슬을 잃어버려 ‘장전되지 않은’ 혹은 탈아실화된 tRNA가 일시적으로 차지하게 된다.- elongation factors (EF); Tu (aminoacyl tRNA와 결합하여 리보솜으로 이송), Ts, G- A site에 (2uanine nucleotide release protein에 의하여 Tu-GTP로 재생산)- Tu-GDP는 aminoacylated tRNAs와 결합할 수 없으며 활성도 없다. 다만, Tu는 GDP보다 GTP에 대하여 100배 이상의 친화력을 갖는다.* Tu는 대장균에서 가장 풍부한 단백질로 전세포단백질의 약 5%를 차지한다 (7 - 10만개/세포). tRNA 역시 세포당 약 10만개 존재한다.- EF-G (translocase; 이 효소는 대장균 세포당 ribosomes과 비슷한 약 2만개 존재한다)가 GTP 분해에너지를 이용하여 50S를 한 codon 만큼 이동시킨다. 이때 P site의 fMet-tRNAfMet가 aminoacyl-tRNA-binding site (A site)에 위치하는 amino acid의 -N+H3기에 전이됨 (이 반응은 50S의 구성요소인 23S rRNA가 peptidyl transferase로 작용하여 촉진)- EF-G-GTP는 A-site에 새로운 tRNA와 release factors가 결합하는 것을 방해한다.- 30S도 한 codon 이동- exit site (E site)에 위치하게 된 1st tRNA 해리- P site에 dipeptidyl-tRNA 위치- A site에 (3rd amino acid)-tRNA(3)-Tu-GTP가 들어옴④ 합성의 종결종결(termination) 단계는 리보솜이 mRNA 상의 ‘정지’ 코돈에 도달할 때 유발된다. 이 지점에서 폴리펩타이드 사슬을 방출되고 리보솜 소단위체들은 mRNA로부터 분리된다.단백질 합성은 신속히 진행된다. 활발히 성장하고 있는 박테리아의 경우, 합성 중인 폴리펩타이드 사슬에 1초당 약 20개의 아미노산 잔기들이 부가된다. 따라서 약 300개의 아미노산 잔기로 이루어진 평균 크기의 단백질 분자는 불과 15초 안에 합성된다. 진핵생물에서는 단백질 합성 속도가 박테리아의 10%에 불과하다. 올바르지 않은 아미노산이 삽입될 확률은 10⁴코돈당 한번 꼴밖에 되지 않는다. 가장 odon (termination codon, nonsense triplet)에 도달하면 지정된 tRNA가 없게 된다.- 방출인자 RF-1 또는 RF-2 (tRNA와 구조가 매우 유사)가 A site에 결합하고, 이들이 리보솜의 peptidyl transferase와 협조하여 물분자가 peptidyl-tRNA에 첨가된다.- polypeptide chain이 tRNA와 해리- RF-1 or RF-2가 A site에서 해리된 후, ribosome recycling factor (이들 또한 tRNA와 구조가 유사)가 새롭게 결합하여 mRNA를 방출하고 리보솜도 개개의 소단위체로 분리시킨다.* antibiotics and protein synthesis- chloramphenicol ; peptidyl transferase의 기능을 억제- tetracycline ; A-site에 aminoacyl tRNA의 결합을 억제- kanamycin ; wobble base pairing을 간섭하여 유전암호의 misreading을 일으킴2. 진핵생물에서의 단백질 합성진핵세포의 단백질 합성은 원핵세포의 유전자 합성과정과 거의 비슷하지만 조금의 차이가 있다. 진핵세포의 ribosome은 80S이며 5S, 5.8S, 28S rRNA와 약 50개의 단백질로 구성된 60S 및 18S rRNA와 약 30개의 단백질로 구성된 40S subunit로 되어 있다.개시 유전암호 AUG에 대한 aminoacyl-tRNA는 Met-tRNA이며 mRNA가 40S subunit와의 결합하기 전에 Met-tRNA eIF-2GTP 복합체가 40S subunit와 먼저 결합한다. eIF는 진핵세포의 개시인자이며 6종류 이상의개시인자가 존재하는 것으로 알려져 있다. 진핵세포의 mRNA에는 5'-말단에 7-methylguanosine 5'-diphosphate가 결합하고 있는 cap 구조와 3'- 말단에 AMP가 연속적으로 결합하고 있는 tail 구조(polyA 구조)가 있다.mRNA와 40S subunit가 결장에는 eEF1a, eEF1, eEF1r 및 eEF2라는 4개의 인자가 필요하다.진핵생물의 단백질 합성의 개시3. 단백질 합성에 관여하는 세포소기관ⓐ리보솜(Ribosome)① 리보솜의 형성진핵생물에서 리보솜의 소단위체(subunit)를 구성하는 단백질은 세포질에서 합성된 후 핵으로 옮겨가서 새로 전사된 rRNA와의 결합에 의해서 소단위체를 만든다.핵에서 만들어 진 각각의 리보솜 소단위체는 다시 세포질로 보내져 리보솜을 형성하고 단백질합성에 참여한다.진핵생물과 원핵생물의 리보솜은 모양과 기능면에서 아주 유사하다. 이 둘은 각각 한 개씩의 크고 작은 소단위체로 구성되어 서로 맞게 결합하여 수백만 달톤으로 된 완전한 리보솜을 만든다.작은 소단위체(small subunit)는 약 33개의 단백질과 한 개의 RNA로 구성되며, 분자량은 1400kDa정도 이다. tRNA를 mRNA의 코돈과 짝을 지우는 역할을 한다.큰 소단위체(large subunit)는 약 49개의 단백질과 3개의 RNA로 구성되며, 분자량은 2800kDa정도이다.두 개의 소단위체는 함께 mRNA 분자로 다가와 보통 5'-말단 근처의 시작점에서 단백질 합성을 시작한다.리보솜은 mRNA를 따라 움직이면서 tRNA를 접속 분자로 사용하여 뉴클레오티드 서열을 아미노산 서열로 한 번에 코돈 하나씩 번역하고 정확한 서열에 따라 커지는 폴리펩티드 사슬 말단에 정확한 아미노산을 첨가시킨다. 마지막으로 리보솜의 두 소단위체는 단백질 합성이 끝나면 분리된다.리보솜은 엄청난 효율성을 가지고 작동한다. 진핵세포의 리보솜 한 개는 폴리펩티드 사슬에 1초당 약 2개의 아미노산을 부착시키고, 박테리아 리보솜은 초당 아미노산 약 20개를 부착시킨다.② 리보솜의 구조하나의 리보솜은 RNA분자를 위해 네 개의 결합부위를 가지고 있다.① mRNA 결합부위-작은 소단위체에 형성된다.② A-site : Aminoacyl-tRNA binding site③ P-site : Peptidyl-tRNA binding site④ E-site : eER)

자연과학| 2010.04.06| 10페이지| 1,500원| 조회(871)

조직학, 단백질합성, 일반생물학, 단백질구조, 리보솜, 골지체, 조면소포체, 골지체 ..

미리보기

닫기
단백질 합성 및 그에 관여하는 세포소기관

단백질 합성 및 이에 관여하는 세포소기관1.단백질 구성과 종류- 단백질이란 생명체의 주요구성 성분으로 화학적으로는 고분자질소유기화합물로 분류된다. - 20종류의 L-alpha-amino acid (H2N-CHR-COOH, R은 H를 포함한 여러 곁사슬기를 나타냄)가 peptide bond (-CO-NH-)로 연결되어 형성되는 polypeptide chain이 모든 단백질의 기본이다.- 분자량은 단백질을 구성하는 아미노산의 수에 의존하는데 수천에서 수억에 이르기까지 매우 다양하다.- 단백질은 그 기능과 구성성분에 따라 여러 종류로 분류할 수 있다.● Enzymes (효소) Structural proteins (구조단백질)● Motility proteins (운동단백질)● Regulatory proteins (조절단백질)● Transport proteins (수송단백질)● Hormonal proteins (호르몬단백질)● Receptor proteins (수용단백질)● Defensive proteins (면역단백질)● Storage proteins (저장단백질)2.단백질의 구조- polypeptide chain에 있는 공유결합으로 연결된 원자들은 자유로이 회전이 가능하므로 단백질은 이론적으로 매우 다양한 구조를 형성할 수 있다. 그러나 실제 단백질의 구조는 매우 제한되어 있으며, 세포내에서 polypeptide chain은 대부분의 경우 하나의 입체구조만을 취한다.- 단백질의 입체구조는 polypepetide chain을 구성하는 아미노산의 배열순서에 의하여 대부분 결정된다. 접혀진 polypeptide chain내에서 각 원자들은 수소결합, 이온결합, 반데르발스 친화력 (van der Waals attractions) 등의 비공유결합에 의하여 안정화된다.- 단백질의 구조는 아래 4단계로 분류 할 수 있다.- 1차 구조 : 아미노산의 서열로 정의된다.- 2차 구조 : 이웃한 아미노산 잔기들끼리 수소결합(N-H기와 C=O기 사이)상호작용하여 폴 리펩타이드 사슬 자체로 단백질의 폴리 펩타이드 사슬이 조금 더 조밀한 3차원 모양을 나타내도록 굽혀지고 접혀진 형태이다.- 4차 구조 : 3차 구조를 형성하는 단백질의 소단위체간의 결합구조를 말한다.3.단백질의 합성아미노산의 활성화단백질 생합성에서 아미노산끼리의 peptide 결합은 아미노산의 카르복시기를 아미노산 에스테르형으로 활성화하여야 가능하게 된다. 이 활성화된 아미노산 에스테르형이 aminoacyl-tRNA이며 이것은 aminoacyl-tRNA synthetase라는 효소에 의해 아미노산과 tRNA로부터 생성된다. 세포내에는 20가지의 aminoacyl-tRNA synthetase가 존재하며 이들은 각각 특정한 아미노산에 대하여 작용하고 1개 또는 여러 개의 tRNA를 인식할 수 있다.tRNA의 3' 말단 adenosine과 아미노산의 결합은 아미노산의 카르복시기와 ribose 사이의 공유결합이며 aminoacyl-tRNA가 생성되는 반응은 아미노산과 ATP가 반응하여 aminoacyl-AMP를 만드는 활성화 단계와 aminoacyl-AMP와 tRNA가 반응하여 aminoacyl-tRNA를 생성하는 전이 단계로 되어 있다.원핵세포에서의 단백질 합성단백질 생합성은 ribosome이라는 핵단백질에서 mRNA, aminoacyl-tRNA 및 단백질인자가 참여하는 일련의 기구에 의해 일어난다. 원핵세포의 ribosome은 70S 입자로서 50S와 30S subunit으로 되어 있으며 두 subunit의 회합은 Mg2+의 농도에 영향을 받는다. 30S subunit은 16S RNA와 21개의 단백질로, 50S subunit은 23S RNA 및 5S RNA와 34개의 단백질로 구성되어 있다.원핵세포의 mRNA는 DNA로부터 전사되어 수식되지 않고 바로 단백질 생합성에 이용된다. 즉 전사와 번역이 동시에 일어난다.세균 mRNA에는 개시 codon인 AUG의 4∼7 염기쌍 앞에 7염기쌍 정도의 주로 purine 염기로 된 염기배열이 있으며 이것을 Shine-Dalgarno sequenite의 2개의 tRNA 결합부위가 있으며 P site에는 fMet-tRNA가 결합하고 A site에는 mRNA의 유전암호와 대응하는 활성화된 tRNA가 연장인자(elongation factor; EF-Tu)라는 단백질의 작용에 의해 결합하게 된다.(2) 펩티드 사슬의 연장(elongation)펩티드 사슬의 연장은 아미노산 잔기를 배치하는 과정으로 aminoacyl-tRNA가 A site에 결합하는 단계와 펩티드 결합을 형성하는 단계, 그리고 새로운 polypeptidyl-tRNA가 P site로 이동하는 단계로 나눌 수 있다.Aminoacyl-tRNA는 연장인자 EF-Tu에 의해 A site에 결합하게 되는데 EF-Tu는 GTP와 EF-Tu GTP 복합체를 형성하여 aminoacyl-tRNA를 A site에 결합시킨 후 EF-Tu GDP 복합체 상태로 된다. EF-Tu GDP 복합체는 다른 연장인자인 EF-Ts에 의해 EF-Tu GTP로 회복된다. 이 때 fMet-tRNA는 EF-Tu와 반응하지 않기 때문에 내부 AUG 유전암호는 fMet로 번역되지 않는다. 펩티드 결합형성은 P site 아미노산의 -COOH기와 A site 아미노산의 -NH2기 사이에서 50S subunit를 구성하는 단백질로 된 peptidyl transferase라는 복합단백질에 의해 일어난다.펩티드 결합이 형성된 후 P site에는 아미노산이 없는 tRNA(deacylate- tRNA)가 있고 A site에는 dipeptidyl-tRNA가 있게 되면 연장인자 EF-G가 작용하여 peptidyl-tRNA가 A site에서 P site로 이동하게 되고 P site에 있던 tRNA는 방출된다.이 때 ribosome은 mRNA 위를 5'→3' 방향으로 이동하고 비워진 A site에 다음 유전암호가 지정하는 다른 aminoacyl-tRNA가 결합하면 동일한 과정을 통해 peptide 결합이 형성되며 펩티드 사슬은 아미노산 잔기 1개씩 길어진다. 이상의 과정은 mRNA 상의 종료 유전암호를 만날mRNA와 ribosome이 유리되고 ribosome은 30S와 50S subunit로 분리된다. 이렇게 하여 완성된 polypeptide의 N-말단은 formylmethionine이므로 deformylase가 작용하여 formyl기를 제거하며, 이어서 특이적인 aminopeptidase가 작용하면 methionine과 polypeptide로 분해된다.진핵세포에서 단백질 생합성진핵세포에서 단백질 생합성의 기본형태는 원핵세포와 거의 같으나 그 과정은 훨씬 복잡하며 관련된 모든 인자들이 분리, 정제되지 않아 상세한 것은 알려져 있지 않다. 진핵세포의 ribosome은 80S이며 5S, 5.8S, 28S rRNA와 약 50개의 단백질로 구성된 60S 및 18S rRNA와 약 30개의 단백질로 구성된 40S subunit로 되어 있다.개시 유전암호 AUG에 대한 aminoacyl-tRNA는 Met-tRNA이며 mRNA가 40S subunit와의 결합하기 전에 Met-tRNA eIF-2GTP 복합체가 40S subunit와 먼저 결합한다. eIF는 진핵세포의 개시인자이며 6종류 이상의개시인자가 존재하는 것으로 알려져 있다. 진핵세포의 mRNA에는 5'-말단에 7-methylguanosine 5'-diphosphate가 결합하고 있는 cap 구조와 3'- 말단에 AMP가 연속적으로 결합하고 있는 tail 구조(polyA 구조)가 있다.mRNA와 40S subunit가 결합하여 40S 개시복합체를 형성하기 위해서는 cap 구조, 이것을 인식하는 단백질(cap binding protein), 여러 가지 개시인자, ATP 등이 필요하게 된다. 60S subunit와 40S 개시복합체가 결합하여 80S 개시복합체를 형성하기 위해서는 eIF-5가 필요하다. 또 peptide 사슬의 연장에는 eEF1a, eEF1, eEF1r 및 eEF2라는 4개의 인자가 필요하다.단백질 합성을 저해하는 물질4.유전자 암호 - 코돈단백질 생합성에 필요한 유전정보는 사람의 언어가 단어나 문장을 구성하지며 겹쳐서 읽혀지지 않고 건너 뛰어 읽지도 않는다. 유전암호는 64개의 암호단위로 구성되어 있으며 5'→3' 방향으로 읽도록 되어 있다. 61개의 암호단위가 20개의 아미노산을 암호화한다. 그리고 단백질 생합성의 개시신호(start signal)는 대부분 AUG이지만 드물게 GUG가 이용되기도 하며 종료신호(stop signal)는 UAA, UAG 및 UGA이다. 이들은 특정한 아미노산을 인식하지 않으므로 nonsense 유전암호라고 한다.5.리보솜단백질 생합성은 번역(translation)과정에 의해 이루어진다. 번역은 전령 RNA 분자 염기서열로 구현되어 있는 유전정보 언어를 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 서열로 바꾸는 것이다. 번역이 일어나는 동안 mRNA 내의 코돈 서열에 의해 명기되어 있는 특정한 선형 순서에 따라 아미노산들이 함께 연결되어 단백질들이 라이보솜에서 합성된다. 라이보솜은 단백질 합성의 중개인이다.리보솜은 미토콘드리아의 매트릭스(matrix)와 엽록체의 스트로마(stroma)뿐만 아니라, 모든 세포의 세포질에서 발견되는 밀집된 리보핵산단백질 입자(ribonucleoprotein particle)이다.리보솜은 단백질 합성에서 기계화학적 시스템으로 작용하는 리보핵산단백질 입자이다. 리보솜은 mRNA 주형을 따라 이동하면서, 연속적으로 나오는 코돈들과 아미노아실-tRNA들에 의해 제시되는 상응하는 안티코돈들과의 사이에 일어나는 상호작용을 총괄해 조율한다. 리보솜은 펩타이드 결합 형성을 촉배한다. 원핵세포의 라이보솜은 50가지의 단백질들과 3가지의 rRNA(16S, 23S, 5S)들로 구성되어 있는 두 개의 소단위체, 30S와 50S로 이루어져 있다. 리보솜 소단위체들의 일반적인 모양은 리보솜의 rRNA 분자들에 의해 결정된다. 리보솜 단백질들은 리보솜에서 대부분 구조적인 역할을 맡고 있다. 리보솜은 생체 밖에서도 저절로 자가조립된다. 30S 소단위체는 tRNA안티코돈들과 mRNA코돈들을 짝지어주는 해독 중심부 역할을 한다. 50S 소단위체는 펩어진다.

자연과학| 2010.04.06| 10페이지| 1,500원| 조회(814)

단백질, 조직학, 단백질합성, 일반생물학, 진핵세포, 원핵세포, 단백질구조, 세포소기..

미리보기

닫기