1.생명의 기본단위와 생화학 반응의 환경생명체의 특징- 매우 복잡하며 고도로 조직화- 동적인 상태 유지- 자기복제 및 자기회합하고 분화하며 생식을 통해 번식- 항상성 ex) 체온, 혈당, pH세포-구조적, 기능적 단위원핵세포-세균과 남조류와 같은 단순한 세포 구성-원형질막과 펩티도글라이칸으로 이루어진 세포벽이 있음-핵양체(유전물질), 리보솜 존재진핵세포-원핵세포보다 훨씬 크며 내부의 구조가 막으로 구획화-세포막으로 둘러쌓여 있고 세포질에 여러가지 세포 소기관 존재세포막-원형질막으로도 부르며 세포의 내부와 외부, 조직 내 경계를구분-인지질이중층 구조에 단백질이 묻혀있는 상태-단백질은 돌출되어 있거나 막을 관통하는 형태로 존재하여선택적 투과의 방어벽이 됨-탄수화물은 지질 혹은 단백질에 결합되어 당지질 혹은 당단백질 형성해 식별의 도구 제공*물질수송-단순확산가스, 비극성의 스테로이드 호르몬 등농도 구배에 순응 (높은 농도→낮은 농도)에너지 소비 X, 운반단백질 X-촉진확산과당, 이온 및 물농도 구배에 순응 (높은 농도→낮은 농도)에너지 소비 X, 운반단백질 O-능동수송포도당, 아미노산, 여러가지 이온이나 친수성 분자, 지질농도구배에 역행 (낮은 농도→높은 농도)에너지 소비 O, 운반단백질 O(ATP가수분해에 따라 작동)ex) Na⁺/K⁺- ATPase세포질-세포 내부의 바탕질 공간-사이토졸과 세포 골격의 망조직을 포함-사이토졸: 효소, 아미노산, 핵산 및 탄수화물 존재-세포골격: 구조 지탱 및 분자들의 이동경로핵-이중막이며 외부 핵막은 조면소포체와 연결-유전정보를 저장하여 단백질 합성을 통제하는 정보 통제소-DNA와 히스톤 단백질이 고도로 조직화된 망상조직인 염색질이 핵질에 존재-핵 내부 어둡게 보이는 부분이 인 (rRNA 합성)리보솜-원핵, 진핵 모두 존재, 막 X-단백질 합성-rRNA와 단백질 복합체인 큰단위와 두 개의 소단위 (S)소포체-납작한 주머니 형태, 가장 큰 막구조-조면소포페(리보솜O), 활면소포체(리보솜X)-합성된 폴리펩타이드가 조면소포체의 내강으로전기음성도가 같거나 비슷하면 비극성, 차이가 나면극성을 가지며 쌍극자를 가짐3)이온화-전기음성도가 매우 높은 전자는 다른원소로부터 전자를 포획-전자 얻으면 음이온, 뺏기면 양이욘비공유결합1)수소결합-극성분자들 사이에서 나타남 ex)물-수소가 전기음성도가 큰 원자와 공유결합을 하여 양전하를띌 때 주변 분자 내 전기음성도가 큰 원소의 비공유전자쌍과인력 형성이 가능한 위치까지 근접2)이온결합-양이온과 음이온 간의 정전기적 인력-물에 녹으면 각자의 이온으로 분리3)소수성 상호작용-비극성 화합물이 주변 극성 환경에 노출되는 것을 최소화하기위해 발생되는 인력4)반 데르 발스의 힘-무극성 분자들 사이의 순간적인 정전기적 상호작용물의 역할-세포 내의 대사반응의 매체를 제공-영양분 공급 및 노폐물 제거-pH와 생체 내 온도를 조절하는 필수적 완충제-생화학적 반응 참여*미셀구조물속에서 양극성을 띤 화합물의 안정적 구조산과 염기1)아레니우스의 정리-수용액에서 산은 수소이온 방출, 염기는 수산화이온 방출2)브뢴스테드-로우리의 정리-산은 H⁺를 제공하는 화합물, 염기는 H⁺를 제공받는 화합물3)물의 이온화와 pH-물 한 분자가 해리되어 방출된 수소이온은 주변 물분자와결합하여 히드로늄 이온과 히드록시드 이온 형성-수용액에서의 히드로늄 이온의 농도[]는 수소이온농도[]로 나타냄-물 이온화는 평형상수평형상수 = (농도)위 식에다 대입해 계산하면 []는 1.0 X M지수형태는 표기하기어려워 pH사용pH==74)산의 이온화-산은 물에서 수소이온을 해리, 염기는 수용-염산, 질산, 황산 등이 강산이며 수용액에서 수소이온 완전히해리 약산은 일부만 해리-산의 강도는 물질이 수소이온을 방출하는 성향이며 산의해리상수 로 표시-=-강산일수록 가 크며 음의 대수 p값은 작음-pH=+-는 산이 절반 해리 혹은 산과 염기의 양이 같을 때의 pH값을 나타냄5) 적정곡선-pH 변화 과정을 나타낸 그래프를 적정곡선이라 함-산과 완전한 반응을 이루는 염기의 양 = 1당량-적정곡선에서의 변곡점은 산의 값에 해당하며 알리닌, 발린, 루신, 이소루신히드록실기 포함세린, 트레오닌, 티로신황 함유시스테인, 메티오닌방향족페닐알라닌, 티로신, 트립토판알칼리성리신, 아르기닌, 히스티딘산성아스파르트산, 글루탐산아미드기 포함아스파라긴, 글루타민2)생체 내 합성 유무에 의한 분류-필수아미노산과 불필수아미노산단백질 합성에 필료한 20개 아미노산중 반드시 식사를 통해 섭취해야하는 9개의 필수아미노산이 있음필수아미노산불필수아미노산발린, 루신, 페닐알라닌, 트레오닌, 메티오닌, 트립토판, 리신, 이소루신, 히스티딘알라닌, 아스파르트산, 아스파라긴, 시스테인, 글루탐산, 글루타민, 글리신, 프롤린, 세린, 티로신, 아르기닌아미노산과 생리활성물질전구체 아미노산생리활성물질기능트립토판세로토닌식욕, 기분 행동을 조절하는 신경전달물질티로신도파민, 에피네프린, 노르에프린신경전달물질글루탐산GABA뇌의 억제성 신경전달물질글리신헴, 뉴클레오티드적혈구, 핵산아스파르트산뉴클레오티드DNA 구성글루타민뉴글레오티드DNA 구성양성 전해질--아미노기는 중성 pH에서 수소이온을 받아들여양전하를 띄고 -카복실기는 수소이온을 방출하여 음전하를 가짐→양전하와 음전하를 모두 가지고 있는 분자가 양성이온 대부분의 아미노산은 물에 잘녹고 양성이온으로 존재등전점-아미노산은 pH에 따라 전하를 가지며 특정 pH에서는 순전하가 '0'이 되는데 이 떄의 pH를 등전점이라 함--카복실기가 50% 해리되는 시점이 , 점차 pH가 증가해-아미노기가 50%해리되는 시점이-등전점은 과 의 평균아미노산의 정성반응 : 닌하이드린 반응아미노산의 아미노기는 닌하이드린 시약과 반응하여 청자색을나타냄펩티드 결합-한 아미노산의 카복실기와 다른 아미노산의 아미노기의 탈수축합반응으로 형성된 단일결합 (회전 X)-펩티드의 한쪽 끝은 아미노기가 노출되어 N 말단, 다른 쪽은카복실기가 노출되어 C 말단이라 함(보통 왼쪽이 N, 오른쪽이 C말단)폴리펩티드의 아미노산 서열 분석1)아미노산 조성 분석-폴리펩티드를 강산을 사용하여 가수분해 후 HPLC를 이용하여분석2)FDNB 반 묽은 알칼리, 70~80%알코올: Oex)글리아딘(밀), 제인(옥수수)·알부미노이드-물,묽은 염 용액, 묽은 산, 묽은 알칼리: X-경단백질이며 동물의 세포와 조직에 많이 분포ex)케라틴, 콜라켄, 엘라스틴, 피브로인·히스톤-물, 염류용액, 묽은 산, 묽은 알칼리: O-아르기닌 함유→알칼리성ex)글로빈·프로타민-히스톤과 같이 알칼리성 but 알칼로이드 반응 시 침전 X-어류의 정자세포 중 핵산과 결합ex)살민(연어정자)2)복합단백질-단순단백질에 인, 황, 당 같은 비단백질성이 결합3)유도단백질-천연단백질에 열을 가하거나 효소로 가수분해하는 등 물리적,화학적 처리로 얻음-변성 정도에 따라 1차, 2차로 나눔-1차(가수분해 X, 약간의 변성), 2차(단백질이 분해되어 아미노산이되기까지의 중간 생성물)`단백질의 구조에 따른 분류1)섬유상 단백질-긴 실 모양의 입체적 구조-물에 불용성, 소수성 아미노산 多·콜라겐-3중 나선구조로 글리신, 프롤린 풍부-결체조직. 근육, 피부, 연골·케라틴-머리카락, 손톱, 피부, 털, 뿔·엘라스틴-분자구조 무질서-인대조직, 동맥혈관벽·피브로인-곤충과 거미에 의해 생성-역평행 β-병풍구조가 층을 이룸, 알라닌, 글리신 多2)구상단백질-효소, 면역글로불린, 헤모글로빈, 미오글로빈-표면에 친수성 아미노산, 내부에 소수성 아미노산-미오글로빈은 3차, 헤모글로빈은 4차 구조1)미오글로빈-보결분자단인 헴과 글로빈이라는 단백질이 결합-포르피린 구조이며 가운데 철이 결합-심근과 골격근에서 산소 저장 및 운반 기능을 한다.2)헤모글로빈-적혈구, 4개의 헴기와 4개의 글로빈 펩티드 결합-데옥시헤모글로빈은 T형태(산소친화도↓), 옥시헤모글로빈은R형태(산소친화도↑)3)미오글로빈과 헤모글로빈의 산소결합-산소가 결합할 때 포화도를 측정하면 헤모글로빈은 S자 모양→처음 결합은 어렵지만 나머지 산소 결합은 촉진-pH↓ or 이산화탄소분압↑→헤모글로빈의 산소친화도↓→산소해리곡선 오른쪽이동-2,3-BPG는 해당과정의 중간 대사산물(-)로 데옥시헤모글로빈의 산소결합 반응 촉매부가·제거효소기능기의 부가 또는 제거 반응 촉매이성화효소광학적 기하학적 이성질체의 재배열반응 촉매합성효소ATP등이 관요하는 축합 또는 반응 촉매효소의 구조-단백질 부분을 아포효소, 이 아포효소에 보조인자나 조효소가결합해서 완전한 촉매활성을 나타내는 효소를 완전효소라 함효소활성 관련 인자-조효소: TPP, FAD, PLP 등-보조인자: , , , 등-보결분자족: 효소단백질과 공유결합하는 저분자 유기화합물효소와 기질의 결합방식1)자물쇠-열쇠 모델-자물쇠(효소), 열쇠(기질), 자물쇠 구멍(활성 부위)-효소의 특이성 설명-각 효소는 한 타입의 특정 기질과 결합2)유도적합 모델(손, 장갑 모델)-기질이 효소의 활성부위에 접근하면 활성 부위가 변하여효소기질복합체로 전환되고 효소와 생성물로 분해효소의 작용1)활성화 에너지-에너지 장벽: 반응물의 자유에너지와 전이상태 간의 자유 에너지차이-전이상태: 반응물이 생성물로 전환되는 동안 생기는 고에너지중간산물의 상태2)반응속도-에너지를 지닌 분자드르이 수에 의해 결정-활성화에너지↓→반응속도↑-효소는 자유에너지를 변화 X→반응의 평형 그대로, 도달 속도↑효소활성 영향인자1)온도-온도가 증가하면 반응속도 증가하지만 일정이상이 되면 변성되어활성효소↓ 반응속도↓-40도까지 속도 증가, 45도부터 변성시작, 55도부터 급격히 변성-최적온도 35~45도2)pH-온도와 마찬가지-효소 종류에따라 최적pH다름-펩신(위의 소화효소)는 2, 트립신(췌장의 소화효소)는 83)기질 농도-대부분의 효소는 일정한 환경조건에서 효소의 양이 일정할 때농도가 올라가면 반응속도는 포물선을 그림-효소의 모든 부위가 기질로 포화되면 속도 일정-알로스테릭 효소는 헤모글로빈의 산소해리곡선과 비슷한 S자를 그리고 그 외 대부분 효소는 미오글로빈과 같이 포물선을 그림4)효소 농도-기질 농도가 충분할때 효소 농도↑→반응속도↑효소의 동역학1)미카엘리스-멘텐 식-반응속도가 기질농도에 따라 다름-=(: 초기반응속도, : 최대 속도, : 미카엘리스-멘텐 상수]: 기질 농활성
