생화학 13단원 생물체 내에서 효소의 작동 예시 요약정리

문서 내 토픽

1. 효소의 특이성

바이러스가 세포에 감염되면 바이러스 유전체를 숙주 세포 내에 삽입한다. 이후 바이러스 DNA는 숙주 세포 유전체 내로 들어가거나 숙주 세포의 효소 등을 이용해 새로운 바이러스를 생산하여 숙주 세포를 파괴한다. 숙주 세포는 제한 endonuclease를 이용하여 바이러스 DNA를 파괴함으로써 살아남으려 한다. 제한 endonuclease는 바이러스 DNA에 있는 인식 서열을 찾아 그 부분 또는 주변을 절단한다. 제한 endonuclease는 바이러스 DNA를 파괴해야 하지만 자신의 DNA를 파괴해서는 안 되므로 매우 높은 특이성을 가져야 한다. 즉 인식 서열을 가진 DNA(상보적 DNA)만 절단하고 인식 서열이 없는 DNA 가닥은 파괴하지 않아야 한다. 예를 들어 대장균이 가진 제한 endonuclease 중 하나인 EcoRV는 5'-GATATC-3'를 가진 바이러스 DNA를 절단하지만, 대장균 자신의 유전체 DNA에도 이런 서열이 많이 있음에도 불구하고 자신의 유전체 DNA는 파괴하지 않는다.
2. 효소 반응 중 일어나는 큰 구조 변화

근육 세포의 myosin은 ATP를 가수분해하여 ADP와 무기 인산을 생성하며, 여기서 나오는 에너지를 이용하여 분자 구조를 변화시킴으로써 근육이 움직일 수 있게 해준다. 이 과정에서 전이 상태는 ATP가 가수분해되어야 하므로 가장 말단의 인산기(감마)에 물이 배위 결합을 이루어 총 5개의 배위 결합을 하고 있는 상태가 된다. 여기서 마그네슘 양이온은 산소 음이온을 안정화시키는 역할을 한다. 이 상태에서 세린의 -OH 기가 물에서 양성자 하나를 얻고, 감마 인산기의 산소 원자가 세린의 -OH 기에서 양성자 하나를 얻어 가수분해가 일어나게 된다. 즉 이 과정에서 ATP는 자신의 가수분해를 돕는 염기로 작용하게 된다. 이 과정에서 myosin은 큰 구조 변화를 일으키고, 따라서 근육이 움직이게 되는 것이다.
3. 효소 작용 기작 규명을 위한 실험적 접근

myosin이 actin 필라멘트 위를 걸어가는 기작을 실험적으로 알 수 있다. myosin V에 형광 표지를 하여 myosin V의 위치를 15 angstrom 수준으로 알 수 있다. ATP가 없으면 앞서 설명한 것처럼 가수분해를 통한 에너지를 얻지 못하므로 myosin 걸음걸이가 관찰되지 않지만, ATP를 넣어주면 myosin이 actin 필라멘트 위를 걸어가는 모습을 관찰할 수 있다. 이 과정에서 시간에 따른 myosin의 위치를 구할 수 있고, 이를 통해 한 번에 74 nm를 움직인다는 것을 알 수 있었다. 또한 이러한 걸음걸이 과정을 자세히 관찰할 수 있었다. X-ray 결정학은 효소의 구조를 알려줌으로써 그 기작을 유추하는 데 도움을 준다. 효소를 결정화하여 X-ray를 조사하면 그 패턴을 얻을 수 있고, 이를 통해 효소의 3차원 구조를 알 수 있다. 이를 통해 유사한 구조를 가진 효소들을 모아 진화적 역사를 추측할 수 있다. 예를 들어 myosin의 경우 NTP와 결합하는 도메인이 유사한 구조를 가지고 있는데, 이 도메인은 중심의 베타 시트와 양쪽 끝의 알파 나선 형태를 가지고 있다. 특히 첫 번째 베타 가닥과 첫 번째 알파 나선 사이의 루프에는 글리신 아미노산 잔기들이 있으며, 이는 myosin 군에 공통적으로 나타나는 특징이다. 이 루프를 P-loop라고 부른다. P-loop NTPase에는 myosin 외에도 G 단백질, ATP 합성효소, Tu, 헬리케이스 등이 있는데, 이들은 공통적으로 NTP를 가수분해하여 나오는 에너지를 통해 구조 변화를 일으킨다.

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1. 효소의 특이성

효소의 특이성은 효소가 특정 기질에 대해 매우 높은 친화력을 가지고 있어 해당 기질에 대해서만 반응하는 성질을 말한다. 이는 효소의 활성 부위가 기질의 구조와 매우 잘 맞아떨어지기 때문이다. 효소의 특이성은 효소 반응의 효율성과 정확성을 높이는데 중요한 역할을 한다. 예를 들어 아밀라아제는 전분에 대해서만 작용하고 단백질이나 지방에는 작용하지 않는다. 이처럼 효소의 특이성은 생물체 내에서 일어나는 다양한 대사 과정을 효율적으로 조절하는데 필수적이다. 따라서 효소의 특이성에 대한 이해는 효소 작용 기작을 규명하고 효소를 활용한 다양한 응용 분야를 개발하는데 매우 중요하다.
2. 효소 반응 중 일어나는 큰 구조 변화

효소 반응 중 일어나는 큰 구조 변화는 효소의 작용 기작을 이해하는데 매우 중요하다. 효소는 기질과 결합하면서 활성 부위의 구조가 변화하여 효소-기질 복합체를 형성한다. 이 과정에서 효소의 입체 구조가 크게 변화하게 된다. 예를 들어 리소자임의 경우 기질인 펩티도글리칸과 결합하면 효소의 활성 부위가 열리면서 기질이 결합할 수 있는 공간이 생성된다. 이러한 효소의 구조 변화는 효소 반응의 속도와 효율성을 높이는데 중요한 역할을 한다. 따라서 효소 반응 중 일어나는 구조 변화에 대한 이해는 효소의 작용 기작을 규명하고 효소 활용 기술을 발전시키는데 필수적이다.
3. 효소 작용 기작 규명을 위한 실험적 접근

효소 작용 기작을 규명하기 위한 실험적 접근은 매우 중요하다. 효소의 작용 기작을 이해하기 위해서는 효소의 구조, 활성 부위, 기질 결합 양상, 반응 속도 등 다양한 특성을 실험적으로 분석해야 한다. 대표적인 실험 방법으로는 X-ray 결정학, 핵자기공명분광법, 동적 광산란 분석, 효소 동역학 분석 등이 있다. 이를 통해 효소의 3차원 구조, 활성 부위의 아미노산 배열, 기질 결합 양상, 반응 속도 상수 등을 규명할 수 있다. 또한 돌연변이 효소를 제작하여 특정 아미노산의 역할을 확인하는 실험도 수행된다. 이러한 다양한 실험적 접근을 통해 효소의 작용 기작을 체계적으로 규명할 수 있다. 이는 효소 활용 기술 개발의 기반이 되며, 나아가 생명 현상 이해에도 기여할 수 있다.