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BRADFORD 단백질 정량법을 이용한 온도변화에 따른 유청단백질의 농도 측정(추가실험)2025.05.121. Bradford 단백질 정량법 Bradford 단백질 정량법은 쿠마시블루와 단백질의 특정 아미노산의 결합력을 이용하여 단백질을 정량하는 방법입니다. 쿠마시블루 G-250 염색약이 산성 환경에서 단백질(염기성 및 방향족 곁 사슬을 갖는 아미노산)과 결합하면 푸른색으로 변하게 됩니다. 이 과정에서 단백질의 소수성 부위가 노출되어 염색약과 반데르발스 힘으로 비공유결합을 이루고, 양전하를 띠는 아민기와 염색약의 음전하 부위가 이온결합을 이루면서 단백질과 염색약의 결합이 더욱 강화됩니다. 2. 온도에 따른 단백질 변성 이 실험에서는 프...2025.05.12
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단백질 풀림 실험 결과2025.05.091. 단백질 풀림 이번 실험에서는 단백질이 접힌 상태를 유지하는지, 풀리는지에 대해 판별하였다. 여러 종류의 시약들을 가하며 단백질의 풀림을 결정하였다. urea, 비눗물, HCl, NaOH, 에탄올 용액을 가했을 때 단백질이 풀렸다는 사실을 알 수 있다. 온도를 변화시키며 단백질의 풀림을 결정하였다. 단백질을 가열하면 수소결합과 소수성 상호작용이 파괴되고, 단백질을 냉각하면 소수성 상호작용이 약화되며 폴리펩타이드 사슬이 풀리게 된다. 2. chaotropic agent urea와 guanidine hydrochloride는 cha...2025.05.09
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미분방정식을 이용해 생체시계의 비밀 해결2025.05.041. 생체시계 일반적으로 온도가 오르게 되면 다른 생체반응은 빨라지는데, 이와는 대조적으로 생체시계의 반응은 환경이나 온도와는 상관없이 일정한 리듬을 갖고 있다. 생체시계로 인한 신체 리듬이 어떻게 모든 사람에게 공통적으로 나타나는지를 규명하기 위해 전 세계의 과학자들은 생체시계 원리를 밝히려 노력했다. KAIST 수리과학과의 김재경 교수가 미분방정식을 이용한 수학적 모델링을 통해 온도 변화에도 불구하고 생체시계의 속도를 유지하는 원리를 발견했다. 2. 피리어드2 단백질 KAIST 연구진은 이 같은 이유를 피리어드2라는 핵심 단백질...2025.05.04
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첨가물질이 콩의 연화에 미치는 영향 및 두부 제조 실험2025.11.141. 첨가물질에 따른 콩의 연화 소금, 식소다, 식초 등의 첨가물질이 콩의 연화에 미치는 영향을 조사한 실험이다. 조리수에 첨가물질을 넣어 pH를 조절하고 불린 콩을 30분간 끓여 연화 정도를 평가했다. 식소다를 첨가한 시료 C가 가장 물렀으며, 알칼리성 물질일수록 콩의 헤밀셀룰로오스와 펙틴질을 연화시켜 조리시간을 단축하는 것으로 나타났다. 소금은 세포벽 펙틴의 마그네슘을 대체하여 용해를 촉진하고 전분입자의 부푸는 정도에 영향을 미쳤다. 2. 응고제에 의한 콩 단백질의 변화 두부 제조 과정에서 응고제(레몬즙, 식초)가 콩 단백질에 ...2025.11.14
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대체 식품이 식량 부족 해결의 핵심 솔루션2025.11.121. 대체 식품의 정의 및 발전 대체 식품은 초기에 채식주의자들이 육류 섭취를 대신하기 위해 필요한 영양소를 섭취하는 수단으로 시작되었다. 식물성 단백질로 만든 고기 등이 대표적이며, 고기의 맛을 모방한 식물성 단백질 요리가 핵심이다. 현재는 고기, 계란, 음료 등 다양한 식품으로 확대되고 있으며 시장이 급격하게 성장하고 있다. 2. 식량 부족과 빈곤 해결 세계 인구의 급격한 증가로 기존 식량으로는 빈곤 문제 해결이 불가능해졌다. 러시아-우크라이나 전쟁으로 인한 곡물 수출 금지 조치는 세계적 식량난을 초래했다. 대체 식품은 인류의 ...2025.11.12
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사후경직이 발생되는 이유에 대해 토론하시오2025.01.281. ATP 고갈로 인한 근육의 수축과 경직 사후경직의 핵심 원인은 근육 수축과 이완에 필수적인 에너지원인 ATP(아데노신삼인산)의 고갈이다. 살아 있는 동안 ATP는 칼슘 이온을 근소포체로 되돌려보내 근육이 이완 상태를 유지하도록 돕는다. 그러나 사망 후 ATP 생산이 중단되면 칼슘 이온이 근육 세포 내부에 머물게 되어 미오신과 액틴 필라멘트 간의 결합이 지속되고, 근육은 수축 상태로 고정된다. 이러한 생리적 변화는 사망 후 약 48시간이 지나면서 부패 과정에 의해 ATP 부족으로 굳어졌던 근육이 다시 풀리게 된다. 2. 단백질 ...2025.01.28
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단백질의 변성과 응집2025.04.281. 단백질의 구조 단백질은 탄소, 수소, 질소로 이루어진 중요한 유기물이며, 1차, 2차, 3차, 4차 구조로 분류할 수 있다. 1차 구조는 아미노산이 펩티드 결합으로 연결된 선형 구조이며, 2차 구조는 알파 나선 및 베타 병풍 구조, 3차 구조는 2차 구조가 모여 입체 구조를 형성하고, 4차 구조는 3차 구조가 모여 복합체를 이루는 것이다. 2. 단백질 변성 단백질 변성은 단백질의 2차, 3차 또는 4차 구조가 열, 산, 염기, 유기 용매 등의 요인에 의해 변화하는 현상을 말한다. 변성된 단백질은 용해도가 감소하고 생물학적 활성...2025.04.28
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만점 단백질의 변성과 응집2025.05.061. 단백질의 구조 단백질은 하나 이상의 아미노산 사슬로 구성된다. 모든 아미노산(amino acid)은 중심이 되는 탄소에 4가지 서로 다른 작용기가 결합된 공통의 기본구조를 가진다. 아미노기(-NH2), 카르복실기(-COOH), 수소와 다양한 부분(R기로 표시)이 그것이다. 단백질에서 발견되는 아미노산은 서로 다른 작용기를 가지므로 화학적, 물리적 특성이 다르다. 따라서 단백질에서 아미노산의 연결은 단백질의 특징을 나타낸다. 단백질의 1차 구조는 폴리펩타이드 사슬 안에서 공유 결합으로 연결된 아미노산 서열이며, 2차 구조는 수소...2025.05.06
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단백질의 변성2025.01.041. 단백질의 구조 단백질은 신체를 이루는 주성분으로, 몸에서 물 다음으로 많은 양을 차지한다. 단백질의 구성단위 물질은 아미노산이며, 아미노산 사이의 펩타이드 결합에 의해 단백질이 형성된다. 단백질의 구조는 크게 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조, 4차 구조의 4가지로 나뉜다. 1차 구조에서 4차 구조로 나아갈수록 단백질이 점점 접히게 된다. 2. 단백질의 변성 단백질의 변성이 일어나면 3차 또는 4차 구조의 기능을 하는 단백질이 1차 구조로 풀리게 되고, 변성이 된 단백질은 제대로 된 기능을 할 수 없게 된다. 2차, 3차, ...2025.01.04
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일반생물학실험(1) 3주차 단백질의 검정2025.05.091. 단백질의 구조 단백질은 화학적으로 비슷한 성질을 공유하는 20가지 아미노산의 조합으로 이루어진다. 단백질의 다양성은 아미노산의 서로 다른 비율과 조합에 의해 생성된다. 단백질은 하나 이상의 폴리펩타이드사슬로 구성되며, 각각의 아미노산에는 알파 탄소 원자에 카르복실기와 아미노기가 부착되어 있다. 이때 카르복실기의 C=O는 약한 음전하를, 아미노기의 N-H는 약한 양전하를 띠는데, 이 비대칭에 의해 수소결합이 이루어지고, 이 결합은 단백질의 기능과 구조를 다양하게 한다. 또한 아미노산에는 단백질의 기능과 3차원 구조를 결정하는 곁...2025.05.09
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