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단백질의 변성2025.01.041. 단백질의 구조 단백질은 신체를 이루는 주성분으로, 몸에서 물 다음으로 많은 양을 차지한다. 단백질의 구성단위 물질은 아미노산이며, 아미노산 사이의 펩타이드 결합에 의해 단백질이 형성된다. 단백질의 구조는 크게 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조, 4차 구조의 4가지로 나뉜다. 1차 구조에서 4차 구조로 나아갈수록 단백질이 점점 접히게 된다. 2. 단백질의 변성 단백질의 변성이 일어나면 3차 또는 4차 구조의 기능을 하는 단백질이 1차 구조로 풀리게 되고, 변성이 된 단백질은 제대로 된 기능을 할 수 없게 된다. 2차, 3차, ...2025.01.04
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단백질의 변성과 응집2025.04.281. 단백질의 구조 단백질은 탄소, 수소, 질소로 이루어진 중요한 유기물이며, 1차, 2차, 3차, 4차 구조로 분류할 수 있다. 1차 구조는 아미노산이 펩티드 결합으로 연결된 선형 구조이며, 2차 구조는 알파 나선 및 베타 병풍 구조, 3차 구조는 2차 구조가 모여 입체 구조를 형성하고, 4차 구조는 3차 구조가 모여 복합체를 이루는 것이다. 2. 단백질 변성 단백질 변성은 단백질의 2차, 3차 또는 4차 구조가 열, 산, 염기, 유기 용매 등의 요인에 의해 변화하는 현상을 말한다. 변성된 단백질은 용해도가 감소하고 생물학적 활성...2025.04.28
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단백질의 변성과 응집2025.01.171. 단백질의 구조 단백질은 1차, 2차, 3차, 4차 구조가 존재하며, 단백질의 종류에 따라 매우 다양한 구조가 존재한다. 단백질의 구성단위 물질은 아미노산이며, 아미노산들이 펩타이드 결합을 통해 여러 구조를 형성한다. 단백질의 구조는 매우 중요하며, 단백질이 어떤 구조를 형성하냐에 따라서 단백질이 제 역할을 수행할 수 있는지가 결정된다. 2. 단백질의 변성과 응집 단백질의 변성은 단백질이 열, 강산, 강염기, 알코올이나 클로로폼 같은 유기 용매, 방사선, 높은 염 농도, 압력 등에 의해 원래 가지고 있던, 2차, 3차, 4차 구...2025.01.17
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만점 단백질의 변성과 응집2025.05.061. 단백질의 구조 단백질은 하나 이상의 아미노산 사슬로 구성된다. 모든 아미노산(amino acid)은 중심이 되는 탄소에 4가지 서로 다른 작용기가 결합된 공통의 기본구조를 가진다. 아미노기(-NH2), 카르복실기(-COOH), 수소와 다양한 부분(R기로 표시)이 그것이다. 단백질에서 발견되는 아미노산은 서로 다른 작용기를 가지므로 화학적, 물리적 특성이 다르다. 따라서 단백질에서 아미노산의 연결은 단백질의 특징을 나타낸다. 단백질의 1차 구조는 폴리펩타이드 사슬 안에서 공유 결합으로 연결된 아미노산 서열이며, 2차 구조는 수소...2025.05.06
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SDS-PAGE를 통한 단백질 분리 실험2025.01.031. SDS-PAGE SDS-PAGE는 단백질을 분자량에 따라 분리하는 기법으로, 단백질을 SDS로 변성시켜 모든 단백질이 유사한 전하/분자량 비를 가지도록 만든 후 전기영동을 통해 분리한다. 이 실험에서는 SDS-PAGE의 원리와 사용되는 시약들의 특성을 이해하고, 실제로 단백질 분리 실험을 진행하여 결과를 분석하였다. 2. 단백질 변성 SDS는 단백질의 3차원 구조를 풀어 선형 구조로 만들어 주며, 단백질에 음전하를 부여한다. 이를 통해 단백질의 고유 전하와 상관없이 분자량에 따라 분리할 수 있게 된다. 실험에서는 단백질 시료를...2025.01.03
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BRADFORD 단백질 정량법을 이용한 온도변화에 따른 유청단백질의 농도 측정(추가실험)2025.05.121. Bradford 단백질 정량법 Bradford 단백질 정량법은 쿠마시블루와 단백질의 특정 아미노산의 결합력을 이용하여 단백질을 정량하는 방법입니다. 쿠마시블루 G-250 염색약이 산성 환경에서 단백질(염기성 및 방향족 곁 사슬을 갖는 아미노산)과 결합하면 푸른색으로 변하게 됩니다. 이 과정에서 단백질의 소수성 부위가 노출되어 염색약과 반데르발스 힘으로 비공유결합을 이루고, 양전하를 띠는 아민기와 염색약의 음전하 부위가 이온결합을 이루면서 단백질과 염색약의 결합이 더욱 강화됩니다. 2. 온도에 따른 단백질 변성 이 실험에서는 프...2025.05.12
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단백질의 검출 과제 레포트2025.05.111. 단백질의 구조 단백질은 C, H, O, N, S를 주성분으로 구성된 화합물이며, 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 사슬로 이루어져 있다. 단백질은 1차, 2차, 3차, 4차 구조로 이루어져 있으며, 이러한 구조에 따라 단백질의 기능이 결정된다. 2. 단백질의 기능 단백질은 효소, 구조, 수송, 저장, 신호, 수용체, 조절단백질 등 다양한 기능을 가지고 있다. 단백질은 세포 내외의 지지, 운동 조절, 신호 전달 등 다양한 역할을 수행한다. 3. 단백질의 변성 단백질의 기능은 단백질의 구조에 의존하므로, 높은 온도, 과도한 염분...2025.05.11
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단백질 검정 실험 결과 보고서2025.05.141. 단백질의 구조 단백질은 20가지의 아미노산이 함께 다른 순서와 비율로 조합이 되어 만들어진 중합체이다. 프롤린을 제외한 아미노산 전부는 α탄소에 공통으로 한 개의 아미노기(NH3+), 한 개의 카르복실기(COO-), 한 개의 수소 원자와 아미노산 각각 저마다 특이한 곁사슬이 결합한 구조를 보인다. 단백질의 크기는 아주 다양하며, 하나 이상의 폴리펩타이드 사슬, 즉 아미노산들이 공유결합을 통하여 하나의 줄로 연결이 된 중합체로 구성되어 있다. 2. 단백질 검정 방법 단백질을 검정하는 다른 방법으로는 크산토프로테인 반응, 뷰렛 반...2025.05.14
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일반생물학실험(1) 3주차 단백질의 검정2025.05.091. 단백질의 구조 단백질은 화학적으로 비슷한 성질을 공유하는 20가지 아미노산의 조합으로 이루어진다. 단백질의 다양성은 아미노산의 서로 다른 비율과 조합에 의해 생성된다. 단백질은 하나 이상의 폴리펩타이드사슬로 구성되며, 각각의 아미노산에는 알파 탄소 원자에 카르복실기와 아미노기가 부착되어 있다. 이때 카르복실기의 C=O는 약한 음전하를, 아미노기의 N-H는 약한 양전하를 띠는데, 이 비대칭에 의해 수소결합이 이루어지고, 이 결합은 단백질의 기능과 구조를 다양하게 한다. 또한 아미노산에는 단백질의 기능과 3차원 구조를 결정하는 곁...2025.05.09
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Peptide 질량분석2025.01.231. 펩타이드 질량분석 단백질은 20종류의 아미노산들이 여러 개 연결된 폴리펩타이드 사슬이며, 펩타이드는 둘 이상의 아미노산이 탈수축합반응을 통해 결합된 것이다. MALDI-TOF 질량분석법은 분석 물질에 자외선을 흡수하는 matrix를 넣고 레이저로 기화시켜 기체상 이온을 만들어 질량/전하수 값을 측정하는 방법이다. 실험에서는 단백질을 트립신으로 가수분해한 펩타이드 용액을 CHCA matrix와 혼합하여 MALDI-TOF 질량분석을 수행하였고, 얻어진 펩타이드 질량지문으로부터 주어진 단백질을 동정하였다. 2. MALDI-TOF 질...2025.01.23
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