"이온크로마토그래피"의 검색결과 입니다.

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크로마토그래피 waters hplc 카페인 추출 컬럼 단백질 정제 gas chromatography HPLC 카페인 수질환경기사 gc 주의점 TLC

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"이온크로마토그래피" 검색결과 1,741-1,760 / 2,520건

크로마토그래피

?흡착 크로마토그래피 ; 고체표면에 흡착되는 정도를 이용?젤 투과 크로마토그래피 ; 작은 분자가 교대로 결합된 겔의 틈새를 잘 침투하는 효과를 이용.?이온교환 크로마토그래피 ; 주어진 ... pH에서 화합물이 해리해서 생긴 이온 의 전하 차이를 이용.?분배 크로마토그래피 ; 용해도 차이를 이용.2) 분배 크로마토그래피?물질마다 두 가지 용매에 대한 분배계수가 다른 ... 크로마토그래피(1) Introduction① 목적정상 및 역상 크로마토그래피에 의한 색소분리를 통해 크로마토그래피의 원리와 극성의 개념을 배운다.② 원리1) 크로마토그래피의 종류

리포트 | 6페이지 | 1,000원 | 등록일 2008.01.13

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크로마토그래피

)고체 흡착제흡착액체-결합으로 이루어진상 크로마토그래피(LBC)고체 표면에 결합된 유기화학종분배/흡착이온교환 크로마토그래피(IEC)이온교환 수지이온교환겔 투과 크로마토그래피(GPC ... ▶ 실험 이론(1) 크로마토그래피(Chromatography)- 탄산칼슘 분말을 채운 관에 엽록소를 놓고 석유에테르로 용리시켰더니 전에는 단일 물질로만 생각되었던 엽록소 ... 가 클로로필 α 및 β, 카로틴, 크산토필과 같은 몇 가지 성분으로 분리된다는 사실을 발견.① 크로마토그래피의 원리- 고정상(stationary phase)을 통해 에테르와 같은 이동상

리포트 | 6페이지 | 1,500원 | 등록일 2007.09.28

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기기분석, 자외선분광광도법,NMR,질량분석법,크로마토그래피,모세관전기영동

전액체고정상 - 분배고체고정상 - 흡착, 이온교환, 크기배제, 친화⑷ 크로마토그래피의 분리 성능에 관한 용어와 파라미터· 크로마토그램 : 검출되는 시간에 대한 검출기의 신호 ... 의 에너지는 각 분자나 이온에 고유한 불연속적인 양을 가진다.(양자화된다)· 흡광광도법 : 흡광하는 정도를 입사하는 빛의 파장에 대해 측정하면 물질의 종류나 그 존재량을 알 수 잇 ... 하여 중수릭스가 빛을 흡수하는 동시에 기화한다. 시료도 기화되면서 매트릭스는 시료분자에 양성자를 주거나 얻음으로서 시료의 이온화가 발생된다.(M+H)+ 나 (M-H)-만 주로 생성

리포트 | 10페이지 | 3,000원 | 등록일 2012.03.24

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크로마토그래피와 종류

부피(retention volume)'를 비교하여 분석한다. GC나 LC등은 컬럼 크로마토그래피를 개선한 방법이다.크로마토그래피의 종류최근에는 겔침투크로마토그래피, 이온교환 ... 를 입힌 것 등이 쓰인다. 도입 압력은 100 3000psi, 검출기로는 차동굴절계(差動屈折計) 자외선분광광도계(紫外線分光光度計) 등이 있다.2. 이온교환 크로마토그래피이온교환 ... 크로마토그래피에서 용질 분자와 고정상사이의 상호작용은 전하차이에 기초를 둠으로 분자와 교환체는 여전하를 가져야 한다. 이온교환과정은 두 가지 단계로 기술되는데 그것은 흡착과 탈착이

리포트 | 4페이지 | 1,000원 | 등록일 2007.03.19

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[예비리포트]종이크로마토그래피

한다.③이온-교환 크로마토그래피:자신의 구조내에서 이온을 방출하고 혼합물로부터 나온 이온을 붙잡아 둔다.2)이동상에 따른 분류①컬럼 크로마토그래피:용액은 둥근 단면도를 가진 컬럼 속 ... 종이크로마토그래피(예비리포트)실험목적종이 크로마토그래피는 서로 분리하기가 거의 불가능한 많은 무기질, 유기질도 적당한 전기용매(전개제)의 선택에 따라 효과적으로 분리, 정제 ... , 확인 및 정량하는데 매우 훌륭한 방법이다. 또한 시료는 극히 소량(보통 0.05ml 정도)으로도 충분하다. 이 실험에서는 종이 크로마토그래피의 조작법을 알고 그 특징을 이해하는데 있

리포트 | 6페이지 | 1,000원 | 등록일 2007.09.08

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양이온정성분석

할 수 있으나 양이온의 검출에서와 같이 계통적이지는 못하다. 이 밖에 불꽃반응을 이용한 불꽃광도분석, 붕사구슬시험 및 인산염구슬시험을 이용하는 구슬반응, 크로마토그래피, 취관분석 ... 2. 실험 원리■ 수용액 중에 녹아있는 금속 양이온의 종류는 양이온의 여러 가지 음이온 과 반응하여 만들어지는 화합물의 용해도를 이용해서 그림과 같이 6개의 족 (group ... )으로 구분된다.양이온의 계통분석법 : 적당한 침전 시약을 가해 침전되는 것과 이온으로 용해되는 것들을 나누어 각 족을 구분하고, 각 족을 다시 침전 여부로 분리시키고 확인하는 실험양

리포트 | 6페이지 | 2,500원 | 등록일 2011.06.22

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분석화학] 기체크로마토그래피(GC), 액체크로마토그래피(HPLC)를 이용한 실제사례

응용분석화학 과제(기체 크로마토그래피 & 액체 크로마토그래피르 이용한 분리분석에 대한사례)과목명: 응용분석화학담당교수: 최성신 교수님학과: 화학과학번: 041174이름: 박재관요약문- GC를 이용한 혼합물의 분리 분석 사례혼합 용매를 사용하여 시료에서 지방질을 추출, 검화시킨 후 불검화분획에서 스테롤류를 추출한다. 추출한 콜레스테롤은 5α-콜레스테인(5α-cholestane) 또는 스쿠알렌을 내부표준물질로하여 기체크로마토그래피로 정량 분석한다.이에 필요한 시료들과, 컬럼, 그리고 사용된 검출기의 대한 설명과 실험 결과를 가지고 콜레스테롤의 양을 구하는 방법을 제시하였다.- HPLC를 이용한 혼합물의 분리 분석 사례실리카 젤에 탄소 18개짜리 탄화수소를 결합시킨 충진물에 메탄올을 이동상으로 하여 카페인 용액을 분석하여 본다. 실제 실험에서는 각 농도별 카페인 용액의 분석을 토대로 미지의 시료 안의 카페인을 정량하는 방법이 쓰일 것이나, 이번에는 각 농도별 카페인 용액의 분석을 통해 standard curve를 얻는 과정까지만 해보았다.이에 필요한 시료들과, 컬럼, 그리고 사용된 검출기의 대한 설명과 함께 실제 실험값을 가지고 standard curve를 그려보았다.목차1.GC를 이용한 혼합물의 분리 분석 사례1)시료준비2)컬럼3)분리4)검출기5)정성및 정량결과2.LC이용한 혼합물의 분리 분석 사례1)시료준비2)컬럼3)분리4)검출기5)정성및 정량결과1. GC를 이용한 혼합물의 분리분석 사례1) 시료 준비- 콜레스테롤 표준용액콜레스테롤 표준품 250㎎을 200mL의 디클로로메탄에 녹인 것.- 내부표준용액5α-콜레스테인 또는 스쿠알렌 400㎎을 디클로로메탄 200mL에 녹인 것- n-헵탄- 50% 진한 수산화칼륨 용액 : 60g의 수산화칼륨을 40mL의 물에 녹인 것- 반응용 알코올(Reagent alcohol)에틸알콜 : 메틸알콜 : 이소프로필알콜 = 90 : 5 : 5의 비율로 혼합한 것2) 컬럼- 극성이 낮은 모세관 칼럼 (용융 실리카 모세관 칼럼으로 길이 약 30m, 내경 0.22 ～0.32㎜로 5% 디페닐-95% 디메틸 실록센의 중합체 또는 이와 동등한 극성인 것)- HP-5ms 30m x 0.25mm0.25um- 오븐 온도 : 초기온도 260℃에서 5분간 유지한 다음 분당 4℃씩 비율로 최종온도를 280℃까지 올린 다음 10분간 유지한다.- 운반 기체 : 헬륨, 분당 1.5mL3) 분리시료의 지방질 함량이 0.5g-1g이 되도록 취하여 용매 추출법으로 지방질을 추출한다. 60% KOH 8mL을 천천히 가하고 40mL의 반응용 알콜을 가한 다음 환류냉각관을 부착하여 끊는 수조에서 1시간 동안 반응시킨다. 다시 냉각관을 통하여 반응용 알콜 60mL을 가하여 냉각시킨 다음 벤젠 100mL을 가한다. 30초간 강하게 흔들어 준 다음 500mL 분액깔때기로 옮긴다. 여기에 1N KOH 200mL을 가하고 10초간 강하게 흔들어준다. 층을 분리한 다음 하층액은 버리고 상층액에 0.5N KOH 40mL을 가한 다음 10초간 가볍게 흔들어준다. 하층은 버리고 상층액을 250mL의 분액 깔때기로 옮긴 다음 증류수로 벤젠층을 씻어준다. 이때 수세된 증류수의 pH를 측정하여 중성이 될 때까지 반복하며 보통 7 ～ 8회 정도 씻어준다. pH가 7.0 부근이 되는 것이 확인되면 무수황산나트륨을 벤젠 층에 가하여 탈수시키고 여과한 다음 감압 농축하여 콜레스테롤 시료로 사용한다.콜레스테롤 시료와 표준용액에 내부표준용액인 5α-콜레스테인 용액을 동일한 양 가하고 잘 녹인 다음 기체 크로마토그래프로 분석한다.4)검출기< 불꽃 이온화 검출기>- 불꽃 이온화 검출기 (Flame Ionization Detector, FID)불꽃이온화 검출기는 수소연소노즐, 이온수집기와 함께 대극 및 배기구로 구성되는 본체와 이 전극 사이에 직류전압을 주어 흐르는 이온전류를 측정하기 위한 전류전압 변환회로, 감도조절부, 신호감쇄부 등으로 구성한다. 버너를 가지고 있으며, 관에서 나온 용출물이 수소와 공기와 함께 혼합되어 전기로 점화되어 연소된다. 대부분의 기화합물들은 수소-공기 불꽃 온도에서 열 분해 될 때 불꽃을 통해 전기를 운반할 수 있는 전자와 이온들을 만든다. 버너와 끝과 불꽃 위에 놓여 있는 수집전극을 가로질러 수백 볼트의 전압이 걸려 있다. 이로 인해 흐르는 전류(~10¹²A)는 높은 임피던스를 가진 연산증폭기로 향하게 되고 측정된다. 불꽃 속에서 탄소화합물이 이온화되는 원리는 비록 잘 밝혀지지 않았으나 생성된 이온의 수는 대략 불꽃에서 환원된 탄소원자의 수에 비례한다는 것이 잘 알려져 있다. 불꽃 이온화 검출기는 단위 시간당 검출기로 들어가는 탄소원자의 수에 감응하기 때문에 이것은 농도-감응성 보다는 오히려 질량-감응성 장치라고 할 수 있다.카르보닐, 알코올, 할로겐 및 아민과 같은 작용기는 불꽃속에서 거의 이온을 만들지 않거 나 이온을 만들어도 적은 양을 만들뿐이다. 또 이 검출기는 H₂O , CO₂, SO₂및 질산화 물과 같이 연소하지 않는 기체에 대해서는 감응하지 않는다. 이러한 특성으로 인해 불꽃 이온화 검출기는 물 및 질소와 황의 산화물로 오염된 유기물을 포함한 대부분 유기시료의 분석에 일반적으로 유용하게 사용될 수 있다.FID는 감도가 높고(~10¹³g/s),선형 감응범위가 넓으며 (~10?g), 잡음이 적고, 튼튼하면서 사용하기 편하다. 단점이 있다면 시료를 파괴한다는 것이다.5) 정성 및 정량결과As : 시료를 분석하였을 때 콜레스테롤의 면적Ai : 시료를 분석하였을 때의 내부표준물질(IS)의 면적Asi : 콜레스테롤 표준물질을 분석하였을 때 내부표준물질의 면적W : 콜레스테롤 표준물질의 무게(㎎)Ast : 콜레스테롤 표준물질의 면적f : factor위와같은 방법으로 분석한 값을 대입하여 콜레스테롤의 양을 얻을수 있다.2. LC를 이용한 혼합물의 분리분석 사례1) 시료 준비원두커피: 10g을 약 100도씨의 물 120ml에 용해시킨 다음 식힌 것홍차: 2g을 약 100도씨의 물 120ml에 2분간 침출.녹차: 6g을 약 80도씨의 물 170ml에 2분간 침출.커피 및 콜라: 시판되는 것을 그대로 사용위와 같은 방법으로 카페인을 추출하여 시료로 사용한다.추출한 카페인은 각각 농도 5ppm, 7.5ppm, 10ppm 의 카페인 시료를 각각 0.5ml이상 만든다.2) 컬럼‘HiQsil C18’ 시중에 파는 것으로, octadesyl group이 실리카겔에 붙어 있는 비극성 고정상을 사용한 스텐레스재질의 컬럼

리포트 | 6페이지 | 1,500원 | 등록일 2008.10.30

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에스터 제조 결과보고서

ethoxide(S) 그리고 반응으로 인해 생기는 생성물 P를 얇은 막 크로마토그래피에 찍고 전개용매로 전개 시키게 되면 생성물은 가장 위에 있고 그다음은 sodium ethoxide이 ... 며 마지막이 benzyl chloride 물질이다. 이유는 우리가 앞서 실험했던 얇은 막 크로마토그래피에서 그 이유를 찾을 수 있다.☞ 추가설명 : 얇은 막 크로마토그래피의 전개용매 ... 한다는 것은 문제가 있다. 이유는 얇은 막 크로마토그래피를 반응시키면 생성물이 올라간 자리 아래에 또 다른 물질이 올라가 있는 것을 확인할 수 있다. 이 물질은 benzyl c

리포트 | 4페이지 | 1,000원 | 등록일 2008.03.09

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단백질 발현 (Protein expression)

단백질 발현 분석단백질을 과량 발현 시켜서 단백질을 정제하기 쉽게끔 한다. 단백질 과량 발현에는 오페론 이론에서 lactose 대신에 IPTG를 넣음으로써 과량 발현 시킨다. 그 다음 단백질을 정제하는 과정에서는 GST-tag를 사용한다. 이 tag는 기질과의 강한 결합력을 보이기 때문에, 정제하고자 하는 표적 단백질에 GST를 tagging하여 단백질을 발현시킨 후에 Glutathione을 이용해 GST를 정제한 후 GST 부분만을 잘라내어 원하는 단백질을 취하는 방식으로 우리가 원하는 ROMT26단백질을 검출한다. 정제한 단백질로 단백질의 크기에 따라 분리하는 전기영동인 SDS-page를 이용하여 적절한 단백질이 발현되었는지 확인해 본다. GST의 protein size는 26.768kDa이고 ROMT26의 protein size는 27.568kDa이므로 Purified Protein size는 54.346kDa가 나와야 한다. 전기영동 결과 50kDa부근에 굵은 밴드가 보이므로 단백질 발현이 적절하게 이루어졌음을 알 수 있다.서론단백질을 발현시킨 뒤 정제하여 단백질의 발현을 확인하는 실험이다. 여기서 분석하고자하는 단백질은 ROMT26이다. 이 단백질을 얻기 위해서는 과발현을 시키는데 과발현과정의 이유로는 (1)기능 및 구조 연구를 위해 다량의 단백질을 얻기 위해 (2) 원하는 단백질의 정제를 용이하게 하기 위해 (3)특정 단백질을 세포 내에서 과량발현 시킬 때 세포의 생리적 현상에 미치는 영향을 관찰함으로서 그 단백질의 세포 내 기능을 추정하고자 할 때이다. 이 세가지 발현이유 중 이번 실험의 과발현 이유는 (2) 원하는 단백질의 정제를 용이하게 하기 위함이다.실험 원리 및 이론-Theory - Protein Induction이번 실험의 목적은 Expression of protein을 알아보기 위한 실험이다. 먼저 Protein purification을 진행하기 위해서 발현되어야 하는 Protein이 충분히 있어야 하므로 특정 Protein을 과발현 시olatose로 변형되어 inhibitor와 결합하여 operator에서 떼어내는 inducer역활을 하게 된다. 따라서 RNA polymerase가 잘 작용하여 mRNA를 만들고, beta-galatosidase를 만들면서 lactose를 분해한다. 그 후 lactose가 다 분해되면 inhibitor가 다시 붙어 유전자는 turn off된다.여기에 lactose 대신에 IPTG를 넣어주면 Lactose대신 inhibitor와 결합하여 inducer역할 하게 되지만 분해되지 않는다. 그렇기 때문에 특정 protein이 과발현 될 수 있는 것이다.IPTG 의 분자구조는 다음과 같고, 과발현된 protein은 purification을 통해, 정량하여 enzyme reaction에 이용할 수 있다. 이렇게 준비된 vector를 Competent cell에 transformation을 통하여 주입하도록 한다.-Theory-purification of GST-fusion protein개괄protein induction 과정에서 translation된 단백질에 GST가 부착되도록 설계되어 있었던 이유는 protein induction을 통해 원하는 단백질도 translation 되지만 의도하지 않은 단백질도 세포내에서는 translation되기 때문이었다. GST는 glutathione-S-transferase의 약자로 glutathione에 강한 친화성을 가지므로 Glutathione이 immobilized되어 있는 sepharose bead를 이용하면 GST와 glutathione간의 상호작용에 의해 GST가 fusion되어 있는 protein만 얻을 수 있다.GST tagGlutathione-S-transferase(GST)는 구전자성(求電子性) 화합물에 대한 세포 방어에 관여하는 존재량이 많은 효소로, glutathione에 고친화성이며 특이적으로 결합한다. 이 상호작용은 강도와 선택성이 높기 때문에, glutathione*을 결합한 친화성 수지를 사용하면 GS되어 있는 sepharose** bead를 통과하도록 하면 GST와 glutathione간의 상호작용 때문에 GST가 fusion되어 있는 protein만 bead에 선택적으로 결합하게 된다. 이 결합체에 Thrombin을 넣어주고 elution시키면 GST와 표적 단백질의 결합이 끊어지고, 관심 단백질만을 얻어낼 수 있다.Glutathione수지Glutathione-superflow resin과 Glutathione-uniflow resin에서는 친화성을 이용하여 GST tag 융합 단백질을 신속하게 정제할 수 있다. 이런 수지는 지지체로서 각각 6 % 가교 agarose와 4 % 가교 agarose를 사용하고 수지에 guanidine이 공유결합한다.sepharosePharmacia Biotech 회사의 겔여과용담체의 일종. 아가로오스겔의 과립으로 2B, 4B, 6B의 3종류가 있어, 아가로오스 농도에 따라 분획범위가 다르다. 화학적으로 가교를 형성한 CL타입은 화학적, 물리적 강도가 높아 가압[증기]멸균기에도 견딘다. 분획범위는 전체적으로 104~40×106에 걸쳐 거대한 분자량의 생체고분자로부터 바이러스까지 분획할 수 있다. 세파로오스는 또한 친화성 크로마토그래피 담체로서도 잘 이용하고 있다. 같은 제품으로 Bio Rad Laboratory의이오겔 A가 있는데 이들은 아가로오스농도1~10%의 6종류가 있으며 분획범위는 104~150×106이다.- SDS-page개괄단백질은 각각 자신의 독특한 질량과 pI 값이 있다. SDS-PAGE는 이 두 요소 중에서 질량의 차이를 이용한 분리방법이다. 먼저 SDS라는 detergent를 이용하여 모든 단백질이 동일한 (-) 전하를 띄도록 만든 후 질량에 의한 polyacrylamide gel 상에서의 이동속도 차를 이용하여 분리하게 된다. 이때 sample buffer에 DTT나 mercaptoethanol이 첨가되어 있어 disulfide bond도 끊어지게 되어 단백질은 일차구조를 형성하여 이동하게 된다.SDS의 t의 영향을 받게 된다. 전기영동으로 인한 전기장뿐만 아니라 이 두 이온 사이의 전기장이 또 한번 생김으로 해서 이 현상으로 인해 두 이온 사이에 놓인 단백질들은 그 이동속도가 매우 빨라지게 되어 분자량의 차이에 의한 이동속도의 차이가 거의 없게 된다. 또한 acrylamide의 농도도 낮기 때문에 단백질들은 거의 동일한 속도로 내려가게 된다. 이로 인해 단백질들은 일직선으로 내려가게 되고 running gel에 들어가기 전에 같은 출발선상에 위치하는 효과를 내게 된다.② Running gelRunning gel은 stacking gel과는 달리 pH 가 8.8이기 때문에 glycine이 완전히 이온화되게 된다. 이동속도가 Cl->glycine>단백질로 바뀌기 때문에 Cl-와 glycine사이에 형성되었던 high voltage gradient가 거의 사라지게 되고 단백질의 이동은 자신의 분자량에 영향을 받게 된다. 또한 acrylamide의 농도가 높아져 gel 내부의 그물구조가 더욱 촘촘해 지는 것도 단백질들의 이동속도차이를 더욱 높인다.실험자는 running gel의 arcylamide 농도를 이용하여 단백질의 이동속도를 조절할 수 있다. 원하는 단백질이 분자량이 큰 경우에는 acrylamide의 농도를 낮춰서 분자량이 큰 단백질들이 빠르게 이동할 수 있게 하고, 분자량이 작은 경우는 농도를 높여서 단백질들의 이동속도를 낮출 수가 있다. 따라서 실험자는 자신의 sample의 분자량에 맞는 gel의 퍼센트를 선택하는 것도 중요하다고 할 수 있다.재료 및 방법-Sample PreparationInduction 시킨 cell을 50ml tube에 넣고 3,200rpm에서 10분 동안 centrifuge 하였다.상등액을 버리고 GST binding buffer 6ml을 넣고 resuspend한 뒤 sonicator를 이용해 cell을 깼다.이것을 1.5ml tube 6개에 나눠 담은 후 13,000rpm에서 10분 동안 centrifuge 후 주사기로 상등액만 2-mercaptomethanol, 0.2% Bromophenol) 10㎕을 tube에 넣고 잘 섞은 후, 5분간 끓인 sample을 10㎕ loading하였다.전기영동 기구를 전원에 연결시킨 후 100V의 전압을 가하여 Sample이 running gel의 끝까지 갈 때까지 전기영동을 실시하였다.Sample이 다 내려가면, 전기영동 장치로부터 유리판을 꺼내 gel을 유리판에서 분리하고 플라스틱 용기에 넣고 staining solution(0.1% Coomassie Blue R250, 7% Acetic acid, 40% Methanol)을 부어 염색이 충분히 되도록 약 30분간 서서히 흔들었다.Staining solution을 버린 후, destaining solution(40% Methanol, 7% Acetic acid)을 부어 gel을 탈색시키고 확인하였다.결과SDS-PAGE 결과정제하고자 하였던 Purified Protein은 GST-ROMT26으로서 GST의 protein size는 26.768kDa이고 ROMT26의 protein size는 27.568kDa이므로 Purified Protein size는 54.346kDa가 나와야 한다. SDS-PAGE 결과 정제하고자 하였던 단백질이 잘 나온 것을 알 수 있다.Fig 1. SDS-PAGE 결과고찰이번 실험은 단백질의 발현을 분석하는 실험이었다. 실험 시간이 짧은 관계로 우리는 단백질 정제와 SDS gel을 만들기만 하고 단백질을 과량발현 시키는 실험을 할 수 없었다. 단백질 과량 발현은 직접 손으로 하지 않았지만 조교님께서 이론을 잘 설명해 주셔서 쉽게 이해할 수 있었다.단백질 과량발현에서는 lactose대신 IPTG를 넣어 과량 발현 시켰다. IPTG는 lactose랑 비슷해서 결합은 하지만 분해할 수 없기 때문에 계속해서 발현되는 것이다. 효소를 유사체로 속여서 단백질을 과발현 시키는 원리를 잘 이용한다면 실생활 의약품으로 사용 될수 있지 않을까 조심스럽게 생각해본다. 어떠한 단백질이 부족한 사.htm

리포트 | 11페이지 | 2,000원 | 등록일 2012.05.13

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[식품생화학]glycine을 이용한 TLC

그래피, 이온이 그 전하에 따라서 나누어지는 이온교환 크로마토그래피, 기체상 물질이 정지상에 흡착되거나 용해됨으로써 나누어지는 기체 크로마토그래피가 있다. 고성능액체 크로마토그래피(high ... 는 경우에는 용질이 녹아 들어가서 분배되기 때문에 분배 크로마토그래피(partiton chromatography)라 하며, 정지상으로서 이온 교환 수지를 이용하는 경우에는 이온 교환 ... ), GSC(흡착)종이 크로마토그래피LLC(분배)얇은 막 크로마토그래피LLC(분배), LSC(흡착, 이온 교환)이온 교환 크로마토그래피LSC(이온 교환)♧ Thin-Layer

리포트 | 8페이지 | 1,500원 | 등록일 2007.02.06

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[공학기술]크로마토 그래피(공업기기분석)

목차Ⅰ.크로마토 그래피의 정의색소물질을 흡착제에 의해서 분리하는 방법 크로마토그래피는 혼합물로부터 그 성분들을 순수하게 분리하거나 확인, 정량하는데 사용하는 편리한 방법의 하나이다. 이 방법에 의한 물질의 분리는 혼합물이 정지상(stationary phase)나 이동상(mobile phase)에 대한 친화성이 서로 다른 점을 이용하는 것으로, 이 친화성에 중요한 영향을 미치는 인자는 흡착, 이온화 및 분배 계수들로써 여러 종류의 크로마토그래피는 이들 인자가 서로 합하여 작용하게 된다.2. 크로마토 그래피의 원리(싸이펜의 색이 분리되는 모습)(혼합되어있는물질이 분리되어 검출기로 들어가는 모습)1) 성분물질의 종류에 따라 흡착력과 이동속도가 달라짐2) 흡착력이 약한 색소가 빠르고 높이 올라감3. 크로마토 그래피의 종류1) 흡착크로마토그래피㉠ 흡착 크로마토 그래피의 정의흡착 크로마토그래피는 1903년 러시아의 식물학자 Tswstt가 식물색소의 분리에 이용한 데서 비롯되었으나 1930년대에 이르러 물질을 효과적으로 분리하는 방법으로 널리 이용되기 시작하였다.흡착 크로마토그래피에 있어서는 혼합물의 성분들이 흡착제의 층을 따라 이동하는 동안에, 각 성분의 흡착성의 차이로 말미암아 각각 일정한 자리에 흡착되면서 분리된다. 흡착제로서는 주로 알루미늄, 실리카겔, 활성탄, 수크로오스, 칼륨의 무기염[Ca3(PO4)2]등이 주로 쓰인다. 흡착제를 산으로 처리하거나 가열하면 그 흡착능력이 크게 증가되는 수가 있는데, 이를 흡착제의 활성화라고 부른다. 극성이 작거나 그다지 크지 않은 화합물은 흡착 크로마토그래피로 잘 분리되지만, 극성이 매우 큰 화합물을 분리하는데는 이 방법이 적당하지 않다.㉡흡착크로마토그래피 방법? 흡착대롱 만들기흡착 크로마토그래피에서는 흡착제를 채워 넣은 유리대롱을 쓴다. 먼저 대롱 바닥에 유리솜을 깔고, 대롱의 1/3 높이 정도까지 용매를 넣은 다음에, 용매에 흡착제를 풀어 묽은 죽같이 만들어 대롱 속에 서서히 채워넣고, 흡착제를 가라앉힌 후 대롱 꼭지를 통해 올라가거나(상승식 전개법, ascending method) 또는 중력에 의해 아래쪽 방향으로 이동하게 된다(하강식 전개법, descending method). 이 때 시료의 성분들도 용매와 함께 이동하지만, 이동하는 동안에 물과 유기용매에 대한 용해도(분배계수)의 차이에 따라 이동속도가 다르다. 즉, 유기용매에 잘 녹는 성분은 덜 녹는 성분보다 먼 데까지 이동한다. 이리하여 혼합물의 성분들은 거름종이 위에서 분리된다. 종이 위에서 분리된 각 성분의 위치는 이들이 무색일 경우, 적당한 발색 시약을 뿌려서 쉽게 확인할 수 있다. 또 각 성분의 이동거리는 Rf 값으로 나타낸다. 어떤 한 성분의 Rf 값은 똑같은 조건하에서 일정하지만, 온도, 용매의 pH, 거름종이 및 용매의 종류에 따라 달라진다.Rf 값과 분배계수(α) 사이에는 다음과 같은 관계가 성립한다.Al : 이동상의 단면적As : 고체상 정지상의 단면적종이 크로마토그래피에는 길쪽한 거름종이를 써서 한 쪽 방향으로 전개시키는 일차원법과 정사각형 거름종이를 써서 두 번 전개시키는 이차원법이 있다. 이차원법에 있어서는 시료를 첫때 용매계로 분리하고 말린 다음, 종이를 90°각도로 돌려서 둘째 용매계로 다시 한 번 전개시킨다. 따라서 이차원법보다는 분리효과가 크다. 이차원법은 특히 아미노산의 검출에 많이 이용된다.㉡ 장치상승식 전개법 또는 하강식 전개법 종이 크로마토그래피 용으로 만든 각종 편리한 장치들이 판매 되고 있지만, 학생 실험에서는 시험관과 메스실린더 형 용기를 써서 일차원 상승식 전개법 실험을 할 수 있다. 이 경우 용기 속에 항상 용매의 증기가 포화되도록 아가리를 꼭 막아 두어야 한다. 메스실린더를 쓸 때에는 마개 대신 은박지를 덮어 고무줄로 고정시킨다.㉢ 시료시료 속에 무기염 또는 단백질이 섞여 있으면 Rf 값이 달라질 뿐만 아니라 분리가 잘 되지 않으며, 반점의 경계가 분면치 않아서 그 위치를 확실하게 정하기 어렵다. 그러므로 분리를 방해하는 이러한 불순물은 미리 제거하여야 한다.㉣ 점적전개 용매기에서 꺼내어 용매의 전진선을 연필로 표시해 두고, 상온 또는 오븐 속에서 건조 시킨다. 이 때 머리 건조기 같은 것을 쓰면 편리하다. 착색시료는 육안으로 곧 그 반점을 식별할 수가 있다. 무색의 시료에 대해서는 특수한 발색 시약을 분무기로 골고루 뿌려서 반점이 나타나게 만든다. 반점의 위치가 확정되면, 그 중심점과 출발선 사이의 거리를 측정하여 Rf 값을 계산한다. 전개온도, 용매의 pH, 불순물 및 다른 여러가지 조건에 따라 변하므로 문헌에 있는 자료만 가지고서 미지시료를 확인 할 수는 없다. 미지시료를 확인하기 위해서는 반드시 이미 확인된 같은 계열의 화합물을 동시에 전개시키는 대조실험을 하여야 한다.3) 얇은막 크로마토그래피얇은막 크로마토그래피(thin layer chromatography, TLC) 에서는 거름종이 대신에 유리판에 실리카겔, 셀룰로오스 분말 또는 산화알루미늄 등과 같은 지지체의 얇은 막을 입힌 것을 쓴다. 따라서 TLC법은 원리상으로는 종이 크로마토그래피와 크게 다를 것이 없다. TLC법은 종이 크로마토그래피에 비해 시간이 훨씬 절약될 뿐 아니라(전개시간은 30분~1시간 정도), 전개가 효과적으로 이루어지며, 그 반점에서는 물질이 농축되어 있어서 상당히 작은 농도의 화합물까지도 검출할 수가 있다. TLC의 지지체는 거름종이와는 달리 열이나 센 무기산에 잘 견딜만큰 매우 안정하다. TLC법을 실시할 때 지지체에 미리 형광색소 같은 것을 섞어 두면 반점을 확인 하는데 큰 도움이 된다. 또 시료에 따라 적당한 지지체를 공라 쓸 수가 있고, 경우에 따라서는 이온 교환성을 지닌 물질을 지지체로 사용할 수도 있다.㉠얇은막 만들기(얇은 막 크로마토그래피(TLC)에 의한 혼합 색소의 분리)TLC용 지지체를 적당한 양의 물에 풀어서 유리판 위에 250㎛ 두께로 얇게 바른다. 막의 두께가 200㎛ 이하의 것은 Rf 값에 큰 영향을 미치므로 부적당 하다. 지지체를 얇게 입힌 각종 TLC용 판이 판매되고 있으나, 실험실에서도 원하는 두께의 막을 만들 수가 의 분리에 매우 적당하다. 또 Sephadex와 같은 덱스트린계 이온교환수지는 탈염에 쓰일 뿐 아니라펩티드나 단백질의 분리에도 널리 이용된다.㉡ 이온교환수지의 예비처리시판되고 있는 이온교환수지, 특히 양이온교환수지는 철분 및 다른 중금속을 포함하고 있기 때문에 우선 2~4 N HCl 로 씻어서 이들 불순물을 제거하여야 한다. 그 다음에 이온교환수지를 적당한 용액으로 씻어줌으로써 희망하는 이온을 가진 교환수지를 얻을 수가 있다. 예를 들면, 양이온교환수지의 H+ 형을 얻기 위해서는 염산으로 씻을 후, 증류수로 중성이 될 때까지 씻어주면 된다. 마찬가지로 Na+ 형을 얻고자 할 때는 NaCl 또는 NaOH 용액으로 씻은 후 증류수로 씻는다. 이러한 씻는 과정에서, 미세한 수지 알맹이들을 기울여 따라버린 후, 흡착 크로마토그래피에서 한 것과 같은 방법으로 대롱에 채워 넣는다.시료용액의 첨가방법과 용리방법도 흡착크로마토그래피의 방법에 준하면 된다. 다만 이 경우에는 용매의 pH에 따라 분리효과가 크게 좌우되기 때문에 반드시 완충용액을 써서 용리하여야 한다.5) 겔 거르기 크로마토그래피분자의 크기가 다른 혼합물을 부풀은 겔 입자층을 통과시키면 큰 분자는 빨리 통과하지만, 작은 분자는 느리게 통과한다. 그래서 겔 거르기 크로마토그래피를 겔 거르기법 이라고도 한다. 겔 거르기법은 이 원리를 이용하여 물질을 분리하는 방법이다. 즉 겔을 가득 채운 대롱 위쪽에 한 혼합물의 용액을 부어 넣었을 경우, 큰 분자들은 겔의 입자와 입자 사이의 틈새응 거침없이 빠져나갈 수 있기 때문에 도리어 그 이동이 방해된다. 이리하여 큰 분자들은 작은 분자들보다 빨리 이용하여 대롱 아래쪽에서 먼저 용출된다. 이러한 분리과적을 흔히 “분자체”라고 부르지만, 겔 거르기에서는 보통의 체를 써서 거를 때와는 반대 현상이 일어난다.겔 거르기법에서는 미생물에서 분리한 각종 덱스트란 겔이 사용된다. 이들 덱스트린은 숱한 다리결합으로 연결된 다당류로서 Sephadex 라는 이름으로 판매되고 있다. Sephade 기술하였으며, 이 과정을 색의 기록(color-writing)이라는 의미 로 크로마토그래피(chromatography)라고 명명하였다. 이 기법에서는 충진물에 흡착된 물질의 제거를 위하여 액체 이동상을 사용하였으며 탈착된 물질은 이동상의 흐름에 따라 용리되어 분리관의 끝부분에서 수거되도록 하였다. 비록 분리는 잘 되었지만 용리된 시 료 성분을 검출(detection)하고 정량(quantitation)하는 문제는 아직 중요한 과제로 남아 있었다.·1941년 Martin과 Synge는 처음으로 크로마토그래프 장치에서 이동상으로서 기체의 사 용가능성을 제안하였다. 그러나 이 제안은 이론에 그치고 실행되지 못하였다.·최초의 기체크로마토그래프 장치는 1952년 Martin과 James에 의하여 개발된 것으로 산 과 염기의 검출과 정량을 위하여 자동 뷰렛이 설치된 것이었다. 이와 같이 최초의 기체크 로마토그래프는 분석대상 ... 년경이 되어서야 비로서 기체크로 마토그래프 기기가 시판되기 시작되었다.㉢기체크로마토 그래피의 구성㉣기체 크로마토그래피 ... 의 컬럼기체 크로마토그래피에 사용되는 컬럼은 두 가지로 크게 나눌 수 있는데, 하나는 충진 컬럼이고, 다른 하나는 열린 관(open-tubular) 혹은 모세관 컬럼이다. 충진 컬럼

리포트 | 19페이지 | 3,000원 | 등록일 2007.06.02

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수사와 과학 11장 방화 및 폭발물 감정 요약

의 분해를 막음.4. 인화성 물질 잔류물의 분석1) 인화성 물질 분석법(1) )기체 크로마토그래피법① 기체 크로마토그래피 과정- )탄화수소 성분들이 분리되어 석유 화합물만의 특징 ... 의 이온들로 잘게 끊어짐.- 분석자가 특정 인화성 물질의 이온들과 관련된 봉우리들만 관찰할 수 있는 필터 역 할을 수행함.② 단점- 주입용 주사기 크기가 작아서 용기 안의 기체 중 ... 장치 잔류물 등을 채취.② 파이프 폭탄이 터진 경우- 파이프 팩킹용 실이나 뚜껑에서 폭탄 제조 과정 혹은 폭발과정에서 부착된 폭약이 검 출 될 수 있음.? 이온 이동도 분광기(ion

리포트 | 8페이지 | 1,500원 | 등록일 2010.12.19

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[서울대학교 일반 화학 및 실험보고서] 8. 크로마토 그래피

를 이용한크로마토그래피.③이온 교환 크로마토그래피: 주어진 pH에서 화합물이 해리해서 생긴 이온의 전하 차이를 이용하는 크로마토그래피.④분배 크로마토그래피: 용매에 녹는 정도가 다름 ... 결과 보고서- 일반화학실험(8.크로마토그래피)사범대학 과학교육계제출일 : 2004년 5월 25일 화요일7~8교시 김혜리 조교님-----------오늘의 실험: 크로마토그래피 -- ... ---------------8. 크로마토 그래피.hwp(1)Abstract▶목적 : 종이 크로마토그래피에 의한 아미노산 분리를 통하여 극성이 분리에 어떻게 이용될 수 있

리포트 | 7페이지 | 2,000원 | 등록일 2007.11.30

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[자연과학]Protein의 변성&검출

다. 다음에 단백질정제에 흔히 이용되는 칼럼크로마토그래피법을 그 원리에 따라 나누어 설명한다.4) 이온교환크로마토그래피단백질은 구성아미노산 중에 산성, 염기성아미노산을 함유하므로 적당 ... 을 분획하는 방법이 이온교환크로마토그래피(ion-exchange chromatography) 이다. 음전하를 가져 양이온을 흡착하는 고분자담체가 양이온교환체(cation ... 물을 가하여 완충액의 pH 또는 이온강도를 변화시키면서 용출하면 각 단백질을 전하상태에 따라 분획할 수 있다.5) 흡착 칼럼크로마토그래피어떤 물질에 대한 여러 가지 흡착력의 차

리포트 | 2페이지 | 1,000원 | 등록일 2007.06.19

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TLC 결과레포트 Thin-Layer Chromatography

크로마토그래피와 같은 목적으로 사용한다. 흡착제로는 사용목적에 따라 실리카겔, 산화알루미늄, 섬유소말, 이온교환 셀룰로오스 등이 쓰인다. 이 방법은 종이크로마토그래피에 비해 전개 ... 의 추적․무기이온분석 등 응용범위가 넓다. TLC는 매우 손쉽고 빠르게 할 수 있어서 혼합물 조성의 1차적인 분석방법으로 사용되고 관 크로마토그래피(Column ... 어 사용하는 것이 바람직하다. 실제로 종이 크로마토그래피에서는 대개 여러 가지 혼합 용매가 많이 사용된다. 또, 아세트산과 같은 산성 용매나 암모니아수를 섞은 알칼리성 용매, 또는

리포트 | 28페이지 | 3,000원 | 등록일 2009.05.12

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단백질분리및정제기술에대하여

목차단백질 기술이란?단백질 분리 및 정제 기술■ 단백질의 분쇄 및 원심분리■ 염석 (Salting Out)■ 투석 (dialysis)■ 크로마토그래피 (Chromatography)■ 전기영동 (Electrophoresis)배양세포로부터 단백질의 분리단백질[蛋白質, protein]이란?모든 생물의 몸을 구성하는 고분자 유기물로 수많은 아미노산(amino acid)의 연결체이다. 생물체의 몸의 구성성분으로서, 또 세포 내의 각종 화학반응의 촉매 물질로서 중요하다.단백질은 아미노산(amino acid)이라고 하는 비교적 단순한 분자들이 연결되어 만들어진 복잡한 분자로, 대체적으로 분자량이 매우 큰 편이다. 단백질을 이루고 있는 아미노산에는 약 20 종류가 있는데, 이 아미노산들이 화학결합을 통해 서로 연결되어 폴리펩티드(polypeptide)를 만든다. 이때 아미노산들의 결합을 펩티드결합이라 하며, 이러한 펩티드결합이 여러(poly-)개 존재한다는 뜻에서 폴리펩티드라 부른다. 넓은 의미에서 단백질도 폴리펩티드라 할 수 있으며, 일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩티드라 하고, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.단백질은 생물체의 몸의 구성하는 대표적인 분자이다. 근육을 키우기 위해 근육 운동을 한 후에는 단백질을 충분히 섭취하는 것이 좋은데, 이것은 근육의 주성분이 바로 단백질이기 때문이다. 또 세포 내의 각종 화학반응의 촉매 역할을 담당하는 물질도 단백질이다. 이들을 우리는 효소라고 부르며 현재 2200종 이상의 효소가 알려져 있다. 또 단백질은 면역(免疫)을 담당하는 물질이기도 하다. 단백질은 이처럼 생체를 구성하고 생체내의 반응 및 에너지 대사에 참여하는 매우 중요한 유기물이다. 이 외에 특정한 기능을 가지고 신체 내에서 그 기능이 발현되는 부위에 존재하는가 하면, 알이나 종자 등에 함유되어 있는 단백질과 같이 특별한 기능을 갖지 않는 저장용의 단백질도 존재한다.단백질 기술이란?왜 단백질의 왜 분리/정제가 어려운가?① 극소량 (cf. Hb은 다량)② Sino acid에 따라 질량과 pI(isoelectric point)값이 다르다. 따라서 이 두 요인을 이용하여 단백질을 분리할 수 있다. pI를 이용하여 단백질을 펼치는 방법을 IEF(isoelectric focusing)라고하며 질량에 의해서 단백질을 펼치는 방법을 SDS-PAGE(SDS-polyacrylamide gel electrophoresis)라고 한다.1) SDS-PAGE비교적 조작이 간단하고 재현성이 두드려짐2) IEFpI값에 의해서 단백질을 펼치는 방법은 1975년 O'Farrell에 의해서 개발 [O'Farrell (1975) High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins. JBC 250, 4007-4021]① IEF의 한계- Gel에 loading 할 수 있는 단백질양이 적다 : spot을 찾더라도 분석이 불가능- 재현성이 낮다.② IEF 한계의 극복 : IPG (immobilized pH gradient gel)- Gel에 loading할 수 있는 단백질의 절대량이 약 100배 증가 (mg 단위)- IPG gel strip이 상품화 : 재현성이 증가③ IPG란- pH gradient를 만드는 물질을 immobiline이라는 zwitter ion을 사용- Immobiline을 함유한 polyacrylamide gel : IPG strip- 단백질의 위치가 ampholyte의 배치에 따라 달라지는 것을 막을 수 있다.④ 단백질의 loading- cup loading- IPG strip의 rehydration과 동시에 단백질을 loading : IPG strip의 rehydration시 단백질을 함께 넣어주면 polyacrylamide가 물을 흡수하는 과정에 단백질이 gel속으로 흡수.■ 단백질의 분쇄 및 원심분리(1) Homogenizer: 시료의 충분한 혼합, 교반, 분쇄에 사용되는데 시료속에서 dispersing shaft가 회전할 때 dispersing shaft의 끝부분의 r부터 얻은 118g Ammonium Sulfate를전 실험의 상등액에 조금씩 첨가시킨다.3. 원심 분리한다.( 9000rpm/5min, 10000rpm/5min )4. 상등액을 제외한 단백질 pellet회수5. Tris-Hcl Buffer (pH7.2) 첨가후 냉동보관■ 투석 (dialysis)염석 또는 유기용매로 침전시켜 모은 단백질에는 아직 불순물로서 기타의 단백질이나 저분자물질, 무기염을 함유하고 있다. 저분자의 불순물을 제거하는 수단으로 흔히 사용되는 것이 투석(dialysis)이다.무기염류와 저분자 물질은 투과하나 단백질이나 고분자 물질은 투과하지 않는 작 은 구멍을 가진 막(셀로판 튜브 등)에 단백질 용액을 넣어 증류수나 완충액 속에 장시간 넣어 두면 저분자 물질은 막에서 투과하여 제거된다.?dialysis의 주목적 ? Ammonium?sulfate 제거?dialysis의 원리 ? 세포막의 확산, 삼투 작용→Method1. Tris-HCl(pH7.2)제조2. dialysis bag 전처리(1) 2% (M/V) Na-bicarbonate + 1mM EDTA(pH8.0)을 넣고 10min분간 boling(2) 증류수로 세척(3) 1mM EDTA (pH 8.0)로 10min boling(4) 증류수로 세척(5) 1mM EDTA (pH 8.0)이 첨가된 증류수에 보관 (냉동 보관)- dialysis bag 전처리 과정에서 Na-bicarbonate는 세정역할을 하며, EDTA는 protein inhibition 역할을 한다.3. dialysis(1) dialysis bag 의 한쪽 끝을 dialysis용 클립으로 꽂고 bag에 sample을 넣는다.(2) dialysis bag의 반대쪽도 클립을 꽂아 완전 밀봉한다.(3) 한쪽 dialysis용 클립에 끈을 걸어 비커 바닥에 닿지 않도록 하여 비커에 고정시킨다.(4) bag이 잠길 정도로 buffer를 넣어 교반 시킨다.(5) buffer가 충분히 mixing 되도록 교반 시킨 후, 클립을 풀고 sample다.2) 증류수로 2-3번 정도 세척을 한다.3) 0.5N NaOH로 세척을 한 후 30분간 방치한다.4) 증류수로 2-3번 정도 세척을 한다.5) Filter paper를 넣는다.6) 10mM Tris-HCl (pH7.2)에 4ml HCl를 넣는다.2. buffer와 sample을 1:1로 넣어 희석시킨다.- 저온실 -3. Buffer가 조금 남아있을 때 sample를 넣는다.4. sample를 넣고 난 후 통과되어 나오는 washing solution을 받는다.5. sample이 다 통과되고 약간 남아있을 때 elution buffer를 넣는다.6. elution solution을 받는다.7. washing solution(10ml), elution solution(5ml)■ 전기영동 (Electrophoresis)전류가 흐르는 용액 중에서 전하를 가진 분자는 각 전극으로 이동하는데, 이와 같은 현상 은 극이 서로 다르면 잡아당기기 때문에 양전하를 가진 분자(양이온)는 음극으로 향하고 음전하를 가진 분자(음이온)는 양극으로 향하게 된다. 즉, 분자의 전하량, 분자의 크기에 따라 이동하는 속도가 다른 점을 이용하여 분리분석하는 것이다.단백질을 여과지, 전분이나 agarose와 같은 다당류 gel, polyacrylamide gel등과 같은 것을 담체로 하여 전기영동 하면 단백질은 band를 형성하여 분리되므로 분리분석 조작이 간단하게 된다. 단백질 분석, 순도 검정, 분리정제에 일반적으로 이용되는 방법은 polyacrylamide gel을 disc 또는 slab으로 만들어 전기영동 하는 것이다.전기영동은 분리원리에 따라 등속전기영동, 등전점 전기영동 등으로 나누어지고 지지체에 따라 여과지 전기영동, 겔전기영동 등 분리의 장소의 형태에 따라 슬라브 전기영동, 디스크 전기영동, aahtp관 전기영동 등으로 나누어진다.1) Zone 전기영동: Tiselius형 전기영동으로는 오늘의 전기영동과 같이 시료를 층상으로 분리할 수 없다. 아래에서 말하는 전기영동은 전부 판장에 농축하고 나서 분리하는 것이 특징으로 되어 있다. 엷은 원판의 층상으로 분리되기 때문에 이렇게 부른다.7) 2차원 전기영동: 가는 주상 겔로 전기영동시켜 분리한 시료를 그대로 슬라브 겔에 물어넣어 두 번째 전기영동을 한다. 분리능의 대단히 높은 전기영동.8) 모세관 전기영동: 세관의 끝을 전해액에 담가 직류고전압으로 세관 중의 시료를 영동하여 분리한다. 이동속도가 빠르기 때문에 단시간으로 분석할 수 있다.→등전점전기영동 →SDS-폴리아크릴아미드겔전기영동→Method1. Saperation gel제조① 비이커에 물 3.14㎖을 넣는다.② 30％( acrylamide + bisacrylamide) 4㎖를 넣어준다.③ 1.5M Tris-HCl(pH 8.8)을 2.5㎖를 넣어준다.④ 10% SDS 100㎕를 넣어준다.⑤ 10% Ammonium persulfate 500㎕를 넣어준다.⑥ TEMED 24㎕를 넣어 잘 섞어준다.⑦ 전기영동 장치에 위 혼합액을 붓고 물을 어느정도 채워 표면을 고르게 해주고 다시 물을 채우고 굳인다.2. Stacking gel 제조① 비이커에 물 3.36㎖를 넣는다.② acrylamide 850㎕를 넣는다.③ 1M Tris-Hcl(pH 6.8) 625㎕를 넣어준다.④ 10% SDS 50㎕를 넣어준다.⑤ 10% Ammonium persulfate 200㎕를 넣어준다.⑥ TEMED 20㎕를 넣어준다.⑦ 전기영동 장치에 위 혼합액을 붓고 Comb을 유리벽을 따라 끼운다.3. Sample 준비① crude solution (4㎕)② ammonium sulfate dialysis (4㎕)③ ammonium sulfate 상등액 (10㎕)④ washing solution (20㎕)⑤ elution solution (10㎕)☞ 위 각각의 sample에 loading dye를 첨가시킨다.①+3㎕ : 7㎕②+3㎕ : 7㎕③+4㎕ : 14㎕④+5㎕ : 25㎕⑤+4㎕ ; 14㎕☞ 끓는 물에 boiling시킨다.(3분)4. Pipetting☞ 전기영동 장치리

리포트 | 11페이지 | 2,000원 | 등록일 2013.01.16

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우유의 단백질 및 유당

- κ-casein의 가수분해가 발생되어 산카세인과는 성질이 다른 카세인 생성- 렌넷 카세인은 모조치즈 생산에 이용됨(5) 기타 분리 방법- 한외여과 방법, 젤 여과 크로마토그래피, 에탄올 ... ) 유당- 포유동물의 젖에서 발견되는 중요한 당류, 기타 당류가 미량 포함(5) 광물질- 주로 무기염류로서 이온상태 또는 복합물로 존재- 칼슘 및 인산염 등은 casein과 복합 ... 중에서 다시 가열하여 Amadori 전위물로부터 조제③ lactosone을 초산용액 중에서 lactulose로 환원④ 음이온 교환수지)⑤ 효소처리 : 유당분해효소로 가수분해 온도

리포트 | 7페이지 | 3,000원 | 등록일 2013.06.09

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Chromatography를 이용한 Tapioca 전분의 분자 구조 분석

한 아밀로펙틴 branch chain 길이 분포 분석HPAEC 는 크로마토그래피의 분류 중 이온크로마토그래피에 속한다. 이온 크로마토그래피의 분리는 일반적으로 컬럼에 고체 이온교환 물질 ... 을 충전해서 수행한다. 양이온 또는 음이온으로 이루어진 혼합물들을 비교적 짧은 시간 안에 개개의 이온들을 비교적 정확히 분리와 정량 할 수 있는 특징이 있다. 보통 크로마토그래피 ... 크로마토그래피의 분해능을 좋게하는 것이 아닐까 생각한다. 실험을 할 때의 조심해야 할 점은 시료를 column에 넣을 때 아주 소량을 넣게 되므로 기포라도 column 내를 통과

리포트 | 9페이지 | 2,000원 | 등록일 2008.05.04 | 수정일 2015.08.16

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[서울대 일반화학실험] 요오드적정에 의한 비타민C 분석 실험

에 쓰인다.3) Gas Chromatography, LC, HPLC크로마토그래피란 두 가지 이상의 성분으로 된 물질을 단일성분으로 분리하는 기법이다. 분리하고자 하는 물질의 각 성분은 두 ... 의 환원작용을 이용한다.2) Luminol다양한 용도로 쓰이는 화학발광을 나타내는 화학물질로, 적당한 산화제와 섞으면 푸른 빛을 낸다. 이는 흰색에서 노란색을 띠는 고체로, 이온

리포트 | 7페이지 | 1,500원 | 등록일 2012.06.27 | 수정일 2021.06.12

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크로마토그래피(Chromatography)

%에 지나지 않는다. 고성능 액체 크로마토그래피는 시료의 휘발성이나 열적 안정성에 제한받지 않고, 거대분자와 이온화학종, 불안정한 천연물질 고분자물질과 다른 큰 분자량을 가지 ... 크로마토그래피(Chromatography)1. 크로마토그래피란 무엇인가?희랍어인 Chroma (color : 색)와 Graphein (write : 기록)의 복합어로색을 기록 ... 에는 한 점에 모여 있었던 각각의 성분들이 띠처럼 갈라지게 되는데 이렇게 어떤 용매를 사용해서 색깔을 분리하는 방법을 "크로마토그래피"라고 한다. 시료의 성분들을 정지상과 이동상에 분포

리포트 | 12페이지 | 1,500원 | 등록일 2007.06.25

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