Trypsin을 통한 Enzyme Kinetics 이해

소개

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Trypsin을 통한 Enzyme Kinetics 이해

목차

1. 서 론 4
1. 1 Trypsin의 정의 4

2. 이론적 배경 5
2. 1 화학반응역학 5
2. 1. 1 질량 작용의 법칙 5 2. 1. 2 반응차수와 실험반응식 6
2. 2 Enzyme kinetics 14
2. 2. 1 Michaelis-Menten Plot 14
2. 2. 2 Simple Enzyme Kinetics 17
2. 3 Enzyme inhibition 18
2. 3. 1 비가역적 저해 18
2. 3. 2 가역적 저해 18
2. 3. 3 경쟁적 저해 18
2. 3. 4 비경쟁적 저해 19
2. 3. 4 무경쟁적 저해 19
2. 4 효소의 특이성 20
2. 5 온도의 영향 20
2. 6 pH의 영향 21

3. 실험 방법 22

Nomenclatures 28p

References 29p

본문내용

1. 서론
1.1 Trypsin의 정의
이자에서 비활성의 전구물질인 트립시노겐이 만들어지고 이자액 속에 분비되어 소장에 운반되면 거기에서 엔테로키나아제 또는 트립신 자체에 의하여 활성화되어 트립신이 된다. 이 때 트립시노겐의 N말단의 6개의 아미노산으로 이루어지는 펩티드가 유리된다. 단백질의 소화에 있어서 펩신과 함께 가장 중요한 효소이다. 즉, 위에서 펩신에 의하여 가수분해를 받아서 생긴 펩티드는 소장에서 키모트립신과 함께 트립신에 의하여 더 가수분해되어 작은 펩티드가 된다. 이것은 다시 카르복시펩티다아제 ·디펩티다아제 ·아미노펩티다아제 등의 작용으로 최종적으로 아미노산의 혼합물이 되어 흡수된다.
또 트립신은 펩티드사슬을 끊는 엔도펩티다아제(endopeptidase:펩티드 중간분해 효소)의 하나로 특이성이 높고 L-아르기닌 또는 L-리신의 펩티드, 에스테르의 카르복시기 쪽을 가수분해한다. 최적 pH는 8이다. pH 2∼3에서 안정하고, 그 자체로 냉소(冷所)에 수 주일간 보존이 가능하다. pH 5 이상에서는 자기소화로 활성을 잃고 칼슘이온으로 안정화된다. 중금속 ·디이소프로필플루오르인산(DFP) ·트립신 저해제에 의해 저해된다. 단순단백질로 이루어지며, 소의 이자의 트립신은 분자량 2만 4000, 등전점(等電點)은 pH 10.5이다. 223개의 아미노산잔기로 이루어지며, 배열순서는 K.A.월시가 1964년 밝혔다. 반응메커니즘에 관해서는 가장 잘 연구되어 있는 효소이며, 활성중심에 세린잔기를 함유하므로 세린효소라고도 한다. 히스티딘잔기도 활성중심에 존재한다. 정제는 소의 이자로부터 산추출한 후 황산암모늄으로 분별하여 pH 8로 결정화하고 재결정을 반복시켜 정제한다.

참고자료

· 1) Eyring, H., and Eyeing, E.M., 현대적 Chemical Kinetics, Reinhold Publishing, New York (1963).
· 2) 서정헌, 효소반응속도론, 민음사(1994)
· 3) Irwin H. Segel, Biochemical Calculations, Wiley
· 4) 아이바 사이치, 생물화학공학, 동화기술
· 5) 김창한, 하정욱, 생화학계산법, 유한문화사
· 6) 조영일, 반응공학, 형설출판사
· 7) H. Scott Fogler, Elements of Chemical Reaction Engineering, 3rd ed. Prentice Hall
· 8) 장호남, 생물화학공학,방한출판사
· 9) 장호남, 서진호, 생물화학공학, 제2판, 아카데미서적
· 10) 정봉우, 김춘영, 생물화공개론, 자유아카데미
· 11) 정봉우, 김춘영, 생물화학공학, 신아출판사
· 12) 山根恒夫, 생물반응공학, 유한출판사, 1979
· 13) Octave Levenspiel, Chemical Reaction Engineering, 3rd ed. Wiley
· 14) http://www.ajou.ac.kr/%7Ebiotech/study/biowint1.html
· 15) http://www.shingu.ac.kr/~dolchoi/lc_bc/bc4-1.html