유단백질 가수분해에 의해 생성된 저분자 Peptides의 항산화 활성 (Antioxidant Activity of Low Molecular Peptides Derived from Milk Protein)

서지정보

· 발행기관 : 한국축산식품학회
· 수록지 정보 : 한국축산식품학회지 / 29권 / 5호 / 633 ~ 639페이지
· 저자명 : 우성호, 주진우, 김거유

초록

본 연구는 유단백질에 단백질 분해효소를 처리하여 가
수분해 후 저분자 peptide를 ABTS법을 이용하여 항산화
활성을 측정하여 유단백질 유래 저분자 peptide의 항산화
력을 측정하고자 하였다. Chymotrypsin 처리한 유청단백
질의 가수분해도가 가장 높았으며, 유청단백질의 락트알
부민 및 락토글로브린이 분해되어 분자량 20 kDa 이하의
저분자 단백질이 생성된 것을 전기영동을 통하여 확인하
였다. 유단백질의 농도에 따른 항산화 활성을 측정한 결
과, 카제인의 항산화 활성이 유청단백질보다 높게 나타났
다. 유단백질을 효소에 의하여 가수분해 시 항산화 활성
이 증가하였으며, 카제인 가수분해물이 유청단백질 가수
분해물과 비교하여 항산화 활성이 더 높았으나, 가수분해
도와 항산화 활성도의 관계는 일치하지 않았다. Trypsin에
의한 카제인 가수분해 물의 항산화 활성이 80.7%로 가장
높았다. 본 연구에서는 chymotrypsin과 trypsin에 의한 분
자량 3 kDa의 카제인 분획물의 항산화 활성이 가장 우수
하였으며, 유청단백질을 trypsin으로 분해하였을 때 항산화
활성이 증가하였다.

영어초록

The principal objective of the current study was to prepare low molecular weight peptides from milk proteins using enzymatic
hydrolysis techniques, in an effort to assess the antioxidant activity of these peptides. The casein and whey proteins
isolated from fresh milk were treated with several proteolytic enzymes, such as chymotrypsin, pepsin, and trypsin and the
resulting low molecular weight peptides were collected by TCA precipitation. Their identity was confirmed by SDS-PAGE
analysis. The hydrolysis experiments indicated that whey protein treated with chymotrypsin displayed the highest degree of
protein hydrolysis. The antioxidant activity of milk protein hydrolysates was determined by measuring the ABTS-radical
scavenging activity. The results of these experiments showed that hydrolysis of the milk protein was effective in increasing
their antioxidant activities. Especially, the tryptic digested casein displayed the highest radical scavenging activity (80.7%).
The hydrolyzed low molecular weight milk protein was isolated using an ultrafiltration membrane. The casein hydrolysate
passed through a membrane with molecular weight cut-off (MWCO) of 3 kDa displayed the strongest antioxidant activity.

참고자료

· 없음