총 1,195개
-
닭 배아 단백질 전기영동 결과보고서2025.04.261. 전기영동 전기 영동은 시료 속 단백질 아미노산의 R group이 특유의 전하를 모두 음극 처리하여 단백질의 질량에 따라 ladder가 나타나도록 하는 방법입니다. 이때 단백질과 결합력이 좋은 계면활성제인 sodium dodecyl sulfate buffer를 이용하면 단백질의 구조를 풀어 선형으로 만들고, 구조가 풀린 단백질에 달라 붙어 음극을 띠도록 만들 수 있습니다. 이러한 방법으로 단백질이 분자량에 따라 이동하도록 만들 수 있습니다. 2. RIPA buffer RIPA buffer는 pH를 유지하는 완충용액 역할을 하며,...2025.04.26
-
식품생화학 아미노산, 펩타이드, 단백질 요약2025.05.071. 아미노산과 펩타이드 아미노산은 단백질을 이루는 기본단위 물질로서, 20개 다른 종류의 아미노산이 결합하여 펩타이드를 이루고 단백질을 형성합니다. 아미노산은 극성 아미노산(중성, 산성, 염기성)과 비극성 아미노산으로 구분되며, 중성 pH 상태에서 양극성 이온 형태로 존재합니다. 펩타이드는 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 구조이며, 일부 펩타이드는 고유의 생리활성을 가지고 있습니다. 대표적인 합성 펩타이드인 아스파탐은 감미료로 사용되고 있습니다. 2. 단백질 구조 단백질은 아미노산이 중합된 고분자 물질로, 1차 구조(아미노산 ...2025.05.07
-
생화학 실험 보고서 - 전기영동을 통한 단백질 관찰 (SDS-PAGE)2025.01.271. 단백질 분리 및 분석 이번 실험에서는 SDS-PAGE를 사용하여 단백질을 분리하고 관찰하였습니다. SDS-PAGE는 단백질의 크기에 따라 분리되는 원리를 이용하는 전기영동 방법입니다. 실험 결과 MCF-7 세포에서 추출한 단백질 샘플에서 약 45kDa와 60kDa 크기의 단백질이 관찰되었습니다. 이를 통해 MCF-7 세포에 다양한 크기의 단백질이 존재함을 확인할 수 있었습니다. 2. 전기영동 기술 전기영동은 단백질, 핵산 등 생체 고분자를 분리하고 분석하는 데 널리 사용되는 기술입니다. 이번 실험에서는 SDS-PAGE 기법을 ...2025.01.27
-
Peptide 질량분석2025.01.231. 펩타이드 질량분석 단백질은 20종류의 아미노산들이 여러 개 연결된 폴리펩타이드 사슬이며, 펩타이드는 둘 이상의 아미노산이 탈수축합반응을 통해 결합된 것이다. MALDI-TOF 질량분석법은 분석 물질에 자외선을 흡수하는 matrix를 넣고 레이저로 기화시켜 기체상 이온을 만들어 질량/전하수 값을 측정하는 방법이다. 실험에서는 단백질을 트립신으로 가수분해한 펩타이드 용액을 CHCA matrix와 혼합하여 MALDI-TOF 질량분석을 수행하였고, 얻어진 펩타이드 질량지문으로부터 주어진 단백질을 동정하였다. 2. MALDI-TOF 질...2025.01.23
-
프로테오믹스 기법을 이용한 파골세포 활성 단백질 탐색2025.01.121. 파골세포의 활성 조절 파골세포는 뼈를 분해하는 역할을 하며, 이들의 활성은 호르몬 변화나 염증에 의해 촉진됩니다. 연구 결과, 파골세포 내의 CK-B 단백질이 이 세포의 활성을 조절하며, CK-B 단백질을 억제하면 뼈의 파괴를 막을 수 있다는 사실이 밝혀졌습니다. 2. 프로테오믹스 기법 프로테오믹스는 수백, 수천 개의 단백질을 한꺼번에 분석할 수 있는 방법입니다. 이를 위해 단백질 분리 정제 기법, 단백질 성상 분석 방법, 생물정보학을 이용한 정보 통합 등의 기술이 사용됩니다. 이를 통해 복잡한 생명 현상을 단백질 수준에서 이...2025.01.12
-
Bradford법을 이용한 단백질의 정량 분석2025.01.151. 단백질 정량 분석 실험 목적은 Bradford법을 이용하여 단백질 정량을 하고 Standard curve를 그리는 것입니다. Bradford법은 산성용액에서 Coomassie brilliant blue 염료가 단백질과 결합하여 최대 흡광도가 595 ㎚로 이동하는 원리를 이용합니다. 따라서 595 ㎚에서의 흡광도가 단백질 농도와 비례합니다. 이 방법은 빠르고 비단백질성분들에 의한 방해도 거의 없어 실험실에서 가장 자주 사용하는 단백질 정량법입니다. 2. 단백질 정량의 중요성 단백질 정량은 생화학 실험에서 기본이 되는 과정입니다....2025.01.15
-
단백질 정량법의 원리와 중요성2025.11.141. 단백질 정량의 정의 및 목적 단백질 정량이란 시료 내에 포함된 단백질의 양 또는 농도를 구하는 과정입니다. 단백질의 발현에 따라 생물의 표현형이 달라지고, 단백질을 분석함으로써 핵산과 유전자까지 알아볼 수 있기 때문에 생화학 실험에서 매우 중요합니다. 단백질 정제, 전기영동, 효소 활성 측정을 포함하는 모든 단백질 연구의 기본이 되는 실험입니다. 2. 단백질 정량의 필수성 효소의 활성 반응 역학을 연구하거나 다양한 조건에서 대상 시료의 단백질 발현량을 비교할 때 필수적입니다. 생물학 분야에서는 다른 분야보다 결과를 볼 때까지 ...2025.11.14
-
대장균에서 재조합 단백질 생산 및 정제2025.01.131. 재조합 단백질 생산 대장균 BL21(DE3) 균주는 재조합 단백질 고발현에 널리 사용되며, lac 프로모터와 T7 프로모터를 이용하여 IPTG 유도 하에 단백질을 발현할 수 있다. 본 실험에서는 pET28a 벡터를 사용하여 His-tag 융합 단백질을 생산하고, Ni-NTA 친화성 크로마토그래피와 FPLC를 통해 단백질을 정제하는 방법을 익혔다. 2. 단백질 분석 SDS-PAGE를 통해 단백질 크기별 분리와 정제 과정을 확인하였고, Bradford assay로 단백질 농도를 정량하였다. 또한 DES와 OASS 효소 활성 측정을...2025.01.13
-
[생화학실험] (A+) Isolation and characterization of bovine Milk a-Lactalbumin 예비 결과레포트2025.05.031. 우유의 구성 성분 우유는 87.4%의 물과 4.8%의 유당(lactose), 3.4%의 단백질, 0.7%의 미네랄로 구성되어 있다. 단백질은 카제인(casein)과 α-Lactalbumin, β-Lactoglobulin, immunoglobulins 등으로 이루어져 있다. 2. α-Lactalbumin의 특성 α-Lactalbumin은 유청 단백질(whey)의 한 종류로, 분자량이 약 14,200 Da이며 123개의 아미노산과 4개의 disulfide bridges로 구성되어 있다. 우유에 평균 1 mg/mL의 농도로 존재하며...2025.05.03
-
세포 용해를 통한 단백질 추출2025.01.021. 세포 용해 방법 세포 용해(또는 세포 파괴)에 사용되는 다양한 물리적, 화학적 방법을 살펴보고, RIPA 용해 완충액을 사용하여 세포를 파괴하고 세포 단백질을 얻을 수 있다. RIPA 용해 완충액은 세포막, 핵막, 단백질 결합을 모두 분해할 수 있는 강한 계면활성제를 포함하고 있어 세포질, 핵 단백질 등 다양한 단백질을 추출할 수 있다. 2. 단백질 추출 과정 배양 중인 MCF-7 세포를 DPBS로 세척하고 세포 긁개로 세포를 모아 원심분리하여 세포 펠릿을 얻었다. 이 세포 펠릿에 RIPA 용해 완충액을 처리하여 세포를 용해하...2025.01.02
3 / 120
