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레닌저 생화학 정리노트 Ch04. 단백질의 3차원 구조2025.05.101. 단백질의 3차원 구조 단백질의 3차원 구조는 주로 약한 상호작용에 의해 안정화되며, 4단계로 구성됩니다. 1단계는 아미노산이 공유적으로 연결되는 것이고, 2단계는 3차원 배열인 a 나선과 b 시트 형태입니다. 3단계는 단백질 사슬과 보결분자단을 포함한 모든 원자의 3차원 배열이며, 4단계는 subunits의 배열입니다. 단백질의 3차원 구조는 specific biological function을 결정하며, 이를 native fold라고 합니다. 단백질에서 다수의 호의적인 상호작용, 즉 소수성 효과, 수소 결합, London d...2025.05.10
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NCBI의 유전자 서열 분석 및 단백질 삼차원 구조 모델링2025.01.231. NCBI 데이터베이스 NCBI에서 제공하는 다양한 데이터베이스(Genome, BioProject, BioSystems 등)에 대해 설명하고, 이를 통해 유전자 정보와 서열을 분석할 수 있음을 설명하였다. 2. 유전자 돌연변이 유전자 돌연변이의 개념과 종류(염기 치환, 결실, 삽입, 중복, 역위, 반복 확장 등)에 대해 설명하였다. 3. SOD1 유전자 SOD1 유전자의 기능, 발현, 관련 질병 등에 대해 자세히 설명하였다. 4. 서열 정렬 BLAST와 MSA 기법을 사용하여 SOD1 단백질 서열을 다른 생물종과 비교 분석하고,...2025.01.23
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생화학 PyMol 사용 단백질 구조 관찰 보고서2025.04.301. Myoglobin (PDB ID: 1MBN) Myoglobin은 근육 세포에 존재하는 단백질로, 산소 운반 및 저장 기능을 합니다. 이 보고서에서는 PyMol 프로그램을 사용하여 Myoglobin의 3차원 구조를 다양한 그래픽 표현 방식으로 관찰하였습니다. 스틱, 카툰, 구 모델 등을 통해 Myoglobin의 전반적인 구조와 Heme 그룹 및 His93 잔기와의 상호작용을 확인할 수 있었습니다. 1. Myoglobin (PDB ID: 1MBN) Myoglobin is a small, globular protein found i...2025.04.30
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레닌저 생화학 정리노트 Ch03. 아미노산 펩타이드 단백질2025.05.101. 아미노산 아미노산은 아미노기와 카복실기를 포함하고 있으며 두 작용기는 a-carbon에 의하여 연결됩니다. a-carbon은 4개의 치환기(substitunents)를 가지기 때문에 사면체(tetrahedral)이며 손대칭 중심(chiral center)입니다. 아미노산은 R기의 특성에 따라 5가지 기본 그룹으로 나뉘어질 수 있습니다: 비극성 지방족, 방향족, 극성 비전하, 양전하, 음전하. 아미노산은 최소 2개의 이온화 가능한 양성자를 가지고 각각의 pKa 값을 가지며, 화학적 환경이 pKa에 영향을 줍니다. 아미노산은 낮은...2025.05.10
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10_PAGE를 이용한 단백질 검정 보고서2025.01.181. 단백질의 구조와 기능 단백질은 수백에서 수만 개의 아미노산으로 이루어진 중합체이다. 아미노산은 아미노기와 카복실기를 가지고 있는 단량체로, 곁사슬의 성질에 따라 소수성, 친수성, 염기성, 산성 등으로 구분된다. 단백질은 1차, 2차, 3차, 4차 구조를 가지며, 이러한 구조에 따라 다양한 기능을 수행한다. 단백질은 효소, 구조 단백질, 운동 단백질, 신호 단백질, 수용체 단백질, 수송 단백질, 방어 단백질, 저장 단백질 등 다양한 종류가 있다. 2. 단백질 합성 과정 단백질 합성은 mRNA, 리보솜, tRNA를 이용하여 이루어...2025.01.18
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식품생화학 아미노산, 펩타이드, 단백질 요약2025.05.071. 아미노산과 펩타이드 아미노산은 단백질을 이루는 기본단위 물질로서, 20개 다른 종류의 아미노산이 결합하여 펩타이드를 이루고 단백질을 형성합니다. 아미노산은 극성 아미노산(중성, 산성, 염기성)과 비극성 아미노산으로 구분되며, 중성 pH 상태에서 양극성 이온 형태로 존재합니다. 펩타이드는 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 구조이며, 일부 펩타이드는 고유의 생리활성을 가지고 있습니다. 대표적인 합성 펩타이드인 아스파탐은 감미료로 사용되고 있습니다. 2. 단백질 구조 단백질은 아미노산이 중합된 고분자 물질로, 1차 구조(아미노산 ...2025.05.07
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생화학 5단원 단백질의 정제 요약정리2025.04.301. 단백질 정제의 중요성 세포 내에서 일어나는 많은 활동들은 단백질에 의해 수행된다. 따라서 단백질이 생체 내에서 어떤 기능을 하는지 아는 것은 생명활동을 이해하는데 매우 중요하다. 단백질의 아미노산 서열은 단백질의 3차 구조를 결정하고, 이 구조가 상호작용하여 4차 구조를 만든다. 즉 폴리펩타이드의 서열이 전체 구조를 결정하고, 단백질의 고유한 구조는 단백질의 기능을 결정한다. 따라서 이들 간의 관계는 매우 중요하다. 단백질의 구조를 알고, 서열을 구하고 그 기능을 알기 위해서는 반드시 순수한 단백질이 필요하다. 따라서 단백질의...2025.04.30
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서강대학교 일반생물학실험1 실험 6. GFP 단백질과 단백질 정량 (Protein Measurements)2025.01.021. 단백질 정량 방법 실험에서는 Lowry assay와 Extinction coefficient assay 두 가지 단백질 정량 방법을 사용하여 EGFP의 질량농도를 측정하였다. Lowry assay는 Biuret reaction과 Folin reaction을 거쳐 750nm에서 흡광도를 측정하고 BSA 표준곡선을 이용하여 EGFP 농도를 계산하였다. Extinction coefficient assay는 EGFP의 몰흡광계수와 Lambert-Beer's Law를 이용하여 488nm에서 EGFP 농도를 직접 계산하였다. 두 방법의 ...2025.01.02
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단백질 풀림 실험 결과2025.05.091. 단백질 풀림 이번 실험에서는 단백질이 접힌 상태를 유지하는지, 풀리는지에 대해 판별하였다. 여러 종류의 시약들을 가하며 단백질의 풀림을 결정하였다. urea, 비눗물, HCl, NaOH, 에탄올 용액을 가했을 때 단백질이 풀렸다는 사실을 알 수 있다. 온도를 변화시키며 단백질의 풀림을 결정하였다. 단백질을 가열하면 수소결합과 소수성 상호작용이 파괴되고, 단백질을 냉각하면 소수성 상호작용이 약화되며 폴리펩타이드 사슬이 풀리게 된다. 2. chaotropic agent urea와 guanidine hydrochloride는 cha...2025.05.09
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단백질 풀림 예비실험2025.05.091. 단백질 구조 단백질은 20종류의 아미노산이 결합하여 이루어진 고분자 화합물입니다. 단백질은 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조, 4차 구조로 이루어져 있으며, 이러한 구조를 유지하기 위해서는 다양한 분자 내 힘과 상호작용이 필요합니다. 단백질의 구조가 변화하면 단백질의 기능도 변화하게 됩니다. 2. 단백질 풀림 단백질은 특정 구조를 유지할 때만 기능을 수행할 수 있습니다. 하지만 온도 상승, pH 변화, 극성/비극성 물질의 첨가 등 다양한 요인에 의해 단백질의 구조가 풀리게 됩니다. 단백질 풀림 여부는 닌히드린 반응, 뷰렛 반...2025.05.09
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