미오글로빈과 헤모글로빈의 산소 결합 메커니즘
2025.11.12
1. 미오글로빈의 산소 결합과 구조 변화
미오글로빈은 산소 부재 시 디옥시미오글로빈, 산소 결합 시 옥시미오글로빈 형태로 존재한다. 헴 분자의 중심 철 원자(Fe(II))가 산소 결합에 중요한 역할을 하며, 철 원자는 프로토포르피린 고리와 4개의 배위결합을 이루고 히스티딘의 이미다졸 고리와 1개의 배위결합을 형성한다. 산소가 결합하면 철 원자의 크기가 감소하여 포르피린 고리 밖으로 나와있던 철 원자가 안으로 들어가면서 구조 변화가 발생한다.
2. 미오글로빈과 헤모글로빈의 산소 결합 특성 비교
미오글로빈은 산소 부분압 상승에 따라 포...
2025.11.12